OAT
OAT (англ. Ornithine aminotransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 10-й хромосомі.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 439 амінокислот, а молекулярна маса — 48 535[5].
Послідовність амінокислот
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
| MFSKLAHLQR | FAVLSRGVHS | SVASATSVAT | KKTVQGPPTS | DDIFEREYKY | ||||
| GAHNYHPLPV | ALERGKGIYL | WDVEGRKYFD | FLSSYSAVNQ | GHCHPKIVNA | ||||
| LKSQVDKLTL | TSRAFYNNVL | GEYEEYITKL | FNYHKVLPMN | TGVEAGETAC | ||||
| KLARKWGYTV | KGIQKYKAKI | VFAAGNFWGR | TLSAISSSTD | PTSYDGFGPF | ||||
| MPGFDIIPYN | DLPALERALQ | DPNVAAFMVE | PIQGEAGVVV | PDPGYLMGVR | ||||
| ELCTRHQVLF | IADEIQTGLA | RTGRWLAVDY | ENVRPDIVLL | GKALSGGLYP | ||||
| VSAVLCDDDI | MLTIKPGEHG | STYGGNPLGC | RVAIAALEVL | EEENLAENAD | ||||
| KLGIILRNEL | MKLPSDVVTA | VRGKGLLNAI | VIKETKDWDA | WKVCLRLRDN | ||||
| GLLAKPTHGD | IIRFAPPLVI | KEDELRESIE | IINKTILSF |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, амінотрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом. Локалізований у мітохондрії.
Література
- Ramesh V., Shaffer M.M., Allaire J.M., Shih V.E., Gusella J.F. (1986). Investigation of gyrate atrophy using a cDNA clone for human ornithine aminotransferase. DNA. 5: 493—501. PMID 3816496 doi:10.1089/dna.1.1986.5.493
- Kobayashi T., Nishii M., Takagi Y., Titani T., Matsuzawa T. (1989). Molecular cloning and nucleotide sequence analysis of mRNA for human kidney ornithine aminotransferase. An examination of ornithine aminotransferase isozymes between liver and kidney. FEBS Lett. 255: 300—304. PMID 2507357 doi:10.1016/0014-5793(89)81110-X
- Zintz C.B., Inana G. (1990). Analysis of the human ornithine aminotransferase gene family. Exp. Eye Res. 50: 759—770. PMID 2373169 doi:10.1016/0014-4835(90)90126-F
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
- Simmaco M., John R.A., Barra D., Bossa F. (1986). The primary structure of ornithine aminotransferase. Identification of active-site sequence and site of post-translational proteolysis. FEBS Lett. 199: 39—42. PMID 3754226 doi:10.1016/0014-5793(86)81219-4
- Shah S.A., Shen B.W., Brunger A.T. (1997). Human ornithine aminotransferase complexed with L-canaline and gabaculine: structural basis for substrate recognition. Structure. 5: 1067—1075. PMID 9309222 doi:10.1016/S0969-2126(97)00258-X
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з OAT переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8091 (англ.) . Процитовано 19 вересня 2017.
{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, P04181 (англ.) . Архів оригіналу за 18 жовтня 2017. Процитовано 19 вересня 2017.
Див. також
|
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Джерело: стаття у Вікіпедії та історія редагувань (автори).