FLT1

FLT1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1FLT, 1QSV, 1QSZ, 1QTY, 1RV6, 2XAC, 3HNG, 4CKV, 4CL7, 5EX3
Ідентифікатори
Символи	FLT1, FLT, FLT-1, VEGFR-1, VEGFR1, fms related tyrosine kinase 1, vascular endothelial growth factor receptor 1, fms related receptor tyrosine kinase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 165070 MGI: 95558 HomoloGene: 134179 GeneCards: FLT1
шифр КФ	2.7.10.1
Пов'язані генетичні захворювання
	ішемічна хвороба серця
Реагує на сполуку
	cediranib, linifanib, motesanib, Нінтеданіб, Пазопаніб, semaxanib, tivozanib, vatalanib, Нінтеданіб, bms-690514, brivanib, cep-11981, famitinib, lucitanib, VEGF receptor tyrosine kinase inhibitor III
Онтологія гена
Молекулярна функція	• vascular endothelial growth factor-activated receptor activity; • трансферазна активність; • зв'язування з нуклеотидами; • протеїнкіназна активність; • placental growth factor-activated receptor activity; • кіназна активність; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • protein tyrosine kinase activity; • зв'язування з АТФ; • growth factor binding; • vascular endothelial growth factor binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • інтегральний компонент мембрани; • ендосома; • focal adhesion; • мембрана; • рецепторний комплекс; • інтегральний компонент плазматичної мембрани; • extracellular region; • міжклітинний простір; • клітинна мембрана; • actin cytoskeleton;
Біологічний процес	• positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • диференціація клітин; • blood vessel morphogenesis; • vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway; • positive regulation of MAP kinase activity; • monocyte chemotaxis; • positive regulation of phospholipase C activity; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; • vascular endothelial growth factor signaling pathway; • фосфорилювання; • positive regulation of angiogenesis; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity; • розвиток багатоклітинного організму; • хемотаксис; • protein phosphorylation; • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • embryonic morphogenesis; • Ангіогенез; • protein autophosphorylation; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus; • cell migration; • positive regulation of MAPK cascade; • positive regulation of cell population proliferation; • positive regulation of cell migration; • sprouting angiogenesis; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • negative regulation of vascular endothelial cell proliferation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	2321
	14254
	ENSG00000102755
	ENSMUSG00000029648
	P17948
	P35969
	NM_001159920; NM_001160030; NM_001160031; NM_002019
	NM_010228; NM_001363135
	NP_001153392; NP_001153502; NP_001153503; NP_002010
	NP_034358; NP_001350064
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

FLT1 (англ. Fms related tyrosine kinase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 13-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 338 амінокислот, а молекулярна маса — 150 769^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVSYWDTGVL	LCALLSCLLL	TGSSSGSKLK	DPELSLKGTQ	HIMQAGQTLH
LQCRGEAAHK	WSLPEMVSKE	SERLSITKSA	CGRNGKQFCS	TLTLNTAQAN
HTGFYSCKYL	AVPTSKKKET	ESAIYIFISD	TGRPFVEMYS	EIPEIIHMTE
GRELVIPCRV	TSPNITVTLK	KFPLDTLIPD	GKRIIWDSRK	GFIISNATYK
EIGLLTCEAT	VNGHLYKTNY	LTHRQTNTII	DVQISTPRPV	KLLRGHTLVL
NCTATTPLNT	RVQMTWSYPD	EKNKRASVRR	RIDQSNSHAN	IFYSVLTIDK
MQNKDKGLYT	CRVRSGPSFK	SVNTSVHIYD	KAFITVKHRK	QQVLETVAGK
RSYRLSMKVK	AFPSPEVVWL	KDGLPATEKS	ARYLTRGYSL	IIKDVTEEDA
GNYTILLSIK	QSNVFKNLTA	TLIVNVKPQI	YEKAVSSFPD	PALYPLGSRQ
ILTCTAYGIP	QPTIKWFWHP	CNHNHSEARC	DFCSNNEESF	ILDADSNMGN
RIESITQRMA	IIEGKNKMAS	TLVVADSRIS	GIYICIASNK	VGTVGRNISF
YITDVPNGFH	VNLEKMPTEG	EDLKLSCTVN	KFLYRDVTWI	LLRTVNNRTM
HYSISKQKMA	ITKEHSITLN	LTIMNVSLQD	SGTYACRARN	VYTGEEILQK
KEITIRDQEA	PYLLRNLSDH	TVAISSSTTL	DCHANGVPEP	QITWFKNNHK
IQQEPGIILG	PGSSTLFIER	VTEEDEGVYH	CKATNQKGSV	ESSAYLTVQG
TSDKSNLELI	TLTCTCVAAT	LFWLLLTLFI	RKMKRSSSEI	KTDYLSIIMD
PDEVPLDEQC	ERLPYDASKW	EFARERLKLG	KSLGRGAFGK	VVQASAFGIK
KSPTCRTVAV	KMLKEGATAS	EYKALMTELK	ILTHIGHHLN	VVNLLGACTK
QGGPLMVIVE	YCKYGNLSNY	LKSKRDLFFL	NKDAALHMEP	KKEKMEPGLE
QGKKPRLDSV	TSSESFASSG	FQEDKSLSDV	EEEEDSDGFY	KEPITMEDLI
SYSFQVARGM	EFLSSRKCIH	RDLAARNILL	SENNVVKICD	FGLARDIYKN
PDYVRKGDTR	LPLKWMAPES	IFDKIYSTKS	DVWSYGVLLW	EIFSLGGSPY
PGVQMDEDFC	SRLREGMRMR	APEYSTPEIY	QIMLDCWHRD	PKERPRFAEL
VEKLGDLLQA	NVQQDGKDYI	PINAILTGNS	GFTYSTPAFS	EDFFKESISA
PKFNSGSSDD	VRYVNAFKFM	SLERIKTFEE	LLPNATSMFD	DYQGDSSTLL
ASPMLKRFTW	TDSKPKASLK	IDLRVTSKSK	ESGLSDVSRP	SFCHSSCGHV
SEGKRRFTYD	HAELERKIAC	CSPPPDYNSV	VLYSTPPI

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, білків розвитку, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, хемотаксис, диференціація клітин, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані, ендосомах. Також секретований назовні.

Література

Kendall R.L., Thomas K.A. (1993). Inhibition of vascular endothelial cell growth factor activity by an endogenously encoded soluble receptor. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90: 10705—10709. PMID 8248162 doi:10.1073/pnas.90.22.10705
Herley M.T., Yu Y., Whitney R.G., Sato J.D. (1999). Characterization of the VEGF binding site on the Flt-1 receptor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 262: 731—738. PMID 10471394 doi:10.1006/bbrc.1999.1282
Mezquita B., Mezquita J., Pau M., Mezquita C. (2010). A novel intracellular isoform of VEGFR-1 activates Src and promotes cell invasion in MDA-MB-231 breast cancer cells. J. Cell. Biochem. 110: 732—742. PMID 20512933 doi:10.1002/jcb.22584
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Ito N., Wernstedt C., Engstrom U., Claesson-Welsh L. (1998). Identification of vascular endothelial growth factor receptor-1 tyrosine phosphorylation sites and binding of SH2 domain-containing molecules. J. Biol. Chem. 273: 23410—23418. PMID 9722576 doi:10.1074/jbc.273.36.23410
Sawano A., Takahashi T., Yamaguchi S., Shibuya M. (1997). The phosphorylated 1169-tyrosine containing region of flt-1 kinase (VEGFR-1) is a major binding site for PLCgamma. Biochem. Biophys. Res. Commun. 238: 487—491. PMID 9299537 doi:10.1006/bbrc.1997.7327

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з FLT1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Fms related receptor tyrosine kinase 1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3763 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P17948 (англ.) . Архів оригіналу за 1 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 13

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з FLT1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з Fms related receptor tyrosine kinase 1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3763 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-6] UniProt, P17948 (англ.) . Архів оригіналу за 1 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]