ADRB2

ADRB2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4QKX, 2R4R, 2R4S, 2RH1, 3D4S, 3KJ6, 3NY8, 3NY9, 3NYA, 3P0G, 3PDS, 3SN6, 4GBR, 4LDE, 4LDL, 4LDO, 5D5A, 5D5B, 5JQH
Ідентифікатори
Символи	ADRB2, ADRB2R, ADRBR, B2AR, BAR, BETA2AR, adrenoceptor beta 2
Зовнішні ІД	OMIM: 109690 MGI: 87938 HomoloGene: 30948 GeneCards: ADRB2
Реагує на сполуку
	arformoterol, фенотерол, формотерол, Індакатерол, Мірабегрон, olodaterol, орципреналін, vilanterol, zinterol, адреналін, ізопреналін, сальметерол, Добутамін, Ефедрин, піндолол, сальбутамол, тербуталін, alprenolol, атенолол, бетаксолол, bupranolol, carazolol, карведилол, cicloprolol, лабеталол, levobetaxolol, levobunolol, метопролол, надолол, пропафенон, пропранолол, соталол, sr-59230a free base, Ізоксуприн, pirbuterol, reproterol, адреналін, vilanterol, норадреналін, Ефедрин, кленбутерол, carmoterol, PF-610355, isoproterenol hydrochloride, procaterol, bitolterol mesylate, carteolol hydrochloride, dipivefrin hydrochloride, DL-dobutamine hydrochloride, esmolol hydrochloride, levobunolol hydrochloride, propafenone hydrochloride, propranolol hydrochloride, sotalol hydrochloride, timolol maleate
Онтологія гена
Молекулярна функція	• adenylate cyclase binding; • adrenergic receptor activity; • beta2-adrenergic receptor activity; • enzyme binding; • гомодимеризація білків; • potassium channel regulator activity; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • активність G-білокспряженого рецептора; • сигнальна трансдукторна активність; • norepinephrine binding; • epinephrine binding; • amyloid-beta binding; • GO:0032403 protein-containing complex binding;
Клітинна компонента	• ендосома; • мембрана; • клітинне ядро; • apical plasma membrane; • лізосома; • інтегральний компонент мембрани; • рецепторний комплекс; • клітинна мембрана; • рання ендосома; • інтегральний компонент плазматичної мембрани; • endosome membrane; • clathrin-coated vesicle membrane;
Біологічний процес	• positive regulation of autophagosome maturation; • adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway; • regulation of sodium ion transport; • endosome to lysosome transport; • рецептор-опосередкований ендоцитоз; • cell surface receptor signaling pathway; • regulation of systemic arterial blood pressure by norepinephrine-epinephrine; • negative regulation of smooth muscle contraction; • regulation of smooth muscle contraction; • adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway; • кісткова резорбція; • adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway; • heat generation; • desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway by arrestin; • positive regulation of MAPK cascade; • G protein-coupled receptor signaling pathway; • positive regulation of bone mineralization; • activation of adenylate cyclase activity; • brown fat cell differentiation; • activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • positive regulation of protein ubiquitination; • negative regulation of multicellular organism growth; • cell-cell signaling; • diet induced thermogenesis; • norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure; • positive regulation of lipophagy; • response to cold; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • protein deubiquitination; • membrane organization; • adrenergic receptor signaling pathway; • дія на кровоносні судини; • positive regulation of protein kinase A signaling; • positive regulation of mini excitatory postsynaptic potential; • positive regulation of protein serine/threonine kinase activity; • positive regulation of cold-induced thermogenesis; • cellular response to amyloid-beta; • response to psychosocial stress; • positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity; • positive regulation of AMPA receptor activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	154
	11555
	ENSG00000169252
	ENSMUSG00000045730
	P07550
	P18762
	NM_000024
	NM_007420
	NP_000015
	NP_031446
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ADRB2 (англ. Adrenoceptor beta 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 413 амінокислот, а молекулярна маса — 46 459^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGQPGNGSAF	LLAPNGSHAP	DHDVTQERDE	VWVVGMGIVM	SLIVLAIVFG
NVLVITAIAK	FERLQTVTNY	FITSLACADL	VMGLAVVPFG	AAHILMKMWT
FGNFWCEFWT	SIDVLCVTAS	IETLCVIAVD	RYFAITSPFK	YQSLLTKNKA
RVIILMVWIV	SGLTSFLPIQ	MHWYRATHQE	AINCYANETC	CDFFTNQAYA
IASSIVSFYV	PLVIMVFVYS	RVFQEAKRQL	QKIDKSEGRF	HVQNLSQVEQ
DGRTGHGLRR	SSKFCLKEHK	ALKTLGIIMG	TFTLCWLPFF	IVNIVHVIQD
NLIRKEVYIL	LNWIGYVNSG	FNPLIYCRSP	DFRIAFQELL	CLRRSSLKAY
GNGYSSNGNT	GEQSGYHVEQ	EKENKLLCED	LPGTEDFVGH	QGTVPSDNID
SQGRNCSTND	SLL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, g-білокспряжених рецепторів, білків внутрішньоклітинного сигналінгу, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, ендосомах.

Література

Schofield P.R., Rhee L.M., Peralta E.G. (1987). Primary structure of the human beta-adrenergic receptor gene. Nucleic Acids Res. 15: 3636—3636. PMID 3033609 doi:10.1093/nar/15.8.3636
Reihsaus E., Innis M., Macintyre N., Liggett S.B. (1993). Mutations in the gene encoding for the beta 2-adrenergic receptor in normal and asthmatic subjects. Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 8: 334—339. PMID 8383511 doi:10.1165/ajrcmb/8.3.334
Rupert J.L., Monsalve M.V., Devine D.V., Hochachka P.W. (2000). Beta2-adrenergic receptor allele frequencies in the Quechua, a high altitude native population. Ann. Hum. Genet. 64: 135—143. PMID 11246467 doi:10.1046/j.1469-1809.2000.6420135.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Cao T.T., Deacon H.W., Reczek D., Bretscher A., von Zastrow M. (1999). A kinase-regulated PDZ-domain interaction controls endocytic sorting of the beta2-adrenergic receptor. Nature. 401: 286—290. PMID 10499588 doi:10.1038/45816
Moffett S., Rousseau G., Lagace M., Bouvier M. (2001). The palmitoylation state of the beta(2)-adrenergic receptor regulates the synergistic action of cyclic AMP-dependent protein kinase and beta-adrenergic receptor kinase involved in its phosphorylation and desensitization. J. Neurochem. 76: 269—279. PMID 11146000 doi:10.1046/j.1471-4159.2001.00005.x