VIL1
VIL1 (англ. Villin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 2-й хромосомі.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 827 амінокислот, а молекулярна маса — 92 695[4].
Послідовність амінокислот
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
| MTKLSAQVKG | SLNITTPGLQ | IWRIEAMQMV | PVPSSTFGSF | FDGDCYIILA | ||||
| IHKTASSLSY | DIHYWIGQDS | SLDEQGAAAI | YTTQMDDFLK | GRAVQHREVQ | ||||
| GNESEAFRGY | FKQGLVIRKG | GVASGMKHVE | TNSYDVQRLL | HVKGKRNVVA | ||||
| GEVEMSWKSF | NRGDVFLLDL | GKLIIQWNGP | ESTRMERLRG | MTLAKEIRDQ | ||||
| ERGGRTYVGV | VDGENELASP | KLMEVMNHVL | GKRRELKAAV | PDTVVEPALK | ||||
| AALKLYHVSD | SEGNLVVREV | ATRPLTQDLL | SHEDCYILDQ | GGLKIYVWKG | ||||
| KKANEQEKKG | AMSHALNFIK | AKQYPPSTQV | EVQNDGAESA | VFQQLFQKWT | ||||
| ASNRTSGLGK | THTVGSVAKV | EQVKFDATSM | HVKPQVAAQQ | KMVDDGSGEV | ||||
| QVWRIENLEL | VPVDSKWLGH | FYGGDCYLLL | YTYLIGEKQH | YLLYVWQGSQ | ||||
| ASQDEITASA | YQAVILDQKY | NGEPVQIRVP | MGKEPPHLMS | IFKGRMVVYQ | ||||
| GGTSRTNNLE | TGPSTRLFQV | QGTGANNTKA | FEVPARANFL | NSNDVFVLKT | ||||
| QSCCYLWCGK | GCSGDEREMA | KMVADTISRT | EKQVVVEGQE | PANFWMALGG | ||||
| KAPYANTKRL | QEENLVITPR | LFECSNKTGR | FLATEIPDFN | QDDLEEDDVF | ||||
| LLDVWDQVFF | WIGKHANEEE | KKAAATTAQE | YLKTHPSGRD | PETPIIVVKQ | ||||
| GHEPPTFTGW | FLAWDPFKWS | NTKSYEDLKA | ELGNSRDWSQ | ITAEVTSPKV | ||||
| DVFNANSNLS | SGPLPIFPLE | QLVNKPVEEL | PEGVDPSRKE | EHLSIEDFTQ | ||||
| AFGMTPAAFS | ALPRWKQQNL | KKEKGLF |
Кодований геном білок за функціями належить до кепінгів актину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних відростках.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
- Zhai L., Zhao P., Panebra A., Guerrerio A.L., Khurana S. (2001). Tyrosine phosphorylation of villin regulates the organization of the actin cytoskeleton. J. Biol. Chem. 276: 36163—36167. PMID 11500485 doi:10.1074/jbc.C100418200
- Kumar N., Zhao P., Tomar A., Galea C.A., Khurana S. (2004). Association of villin with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate regulates the actin cytoskeleton. J. Biol. Chem. 279: 3096—3110. PMID 14594952 doi:10.1074/jbc.M308878200
- Kumar N., Khurana S. (2004). Identification of a functional switch for actin severing by cytoskeletal proteins. J. Biol. Chem. 279: 24915—24918. PMID 15084600 doi:10.1074/jbc.C400110200
- Kumar N., Tomar A., Parrill A.L., Khurana S. (2004). Functional dissection and molecular characterization of calcium-sensitive actin-capping and actin-depolymerizing sites in villin. J. Biol. Chem. 279: 45036—45046. PMID 15272027 doi:10.1074/jbc.M405424200
- Tomar A., George S., Kansal P., Wang Y., Khurana S. (2006). Interaction of phospholipase C-gamma1 with villin regulates epithelial cell migration. J. Biol. Chem. 281: 31972—31986. PMID 16921170 doi:10.1074/jbc.M604323200
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12690 (англ.) . Процитовано 18 вересня 2017.
{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, P09327 (англ.) . Архів оригіналу за 2 жовтня 2017. Процитовано 18 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Джерело: стаття у Вікіпедії та історія редагувань (автори).