SAE1

SAE1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1Y8Q, 1Y8R, 3KYC, 3KYD
Ідентифікатори
Символи	SAE1, AOS1, HSPC140, SUA1, UBLE1A, SUMO1 activating enzyme subunit 1
Зовнішні ІД	OMIM: 613294 MGI: 1929264 HomoloGene: 4019 GeneCards: SAE1
Пов'язані генетичні захворювання
	розсіяний склероз
Онтологія гена
Молекулярна функція	• ubiquitin activating enzyme activity; • SUMO activating enzyme activity; • GO:0010577 enzyme activator activity; • ligase activity; • protein C-terminus binding; • ubiquitin-like modifier activating enzyme activity; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • ATP-dependent protein binding; • small protein activating enzyme binding; • активність гетеродимеризації білків;
Клітинна компонента	• SUMO activating enzyme complex; • клітинне ядро; • нуклеоплазма; • цитоплазма;
Біологічний процес	• protein sumoylation; • Убіквітин-залежний протеоліз; • positive regulation of protein targeting to mitochondrion; • GO:0048554 positive regulation of catalytic activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	10055
	56459
	ENSG00000142230
	ENSMUSG00000052833
	Q9UBE0
	Q9R1T2
	NM_001145713; NM_001145714; NM_005500
	NM_001285891; NM_001285892; NM_019748
	NP_001139185; NP_001139186; NP_005491
	NP_001272820; NP_001272821; NP_062722
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SAE1 (англ. SUMO1 activating enzyme subunit 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на довгому плечі 19-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 346 амінокислот, а молекулярна маса — 38 450^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVEKEEAGGG	ISEEEAAQYD	RQIRLWGLEA	QKRLRASRVL	LVGLKGLGAE
IAKNLILAGV	KGLTMLDHEQ	VTPEDPGAQF	LIRTGSVGRN	RAEASLERAQ
NLNPMVDVKV	DTEDIEKKPE	SFFTQFDAVC	LTCCSRDVIV	KVDQICHKNS
IKFFTGDVFG	YHGYTFANLG	EHEFVEEKTK	VAKVSQGVED	GPDTKRAKLD
SSETTMVKKK	VVFCPVKEAL	EVDWSSEKAK	AALKRTTSDY	FLLQVLLKFR
TDKGRDPSSD	TYEEDSELLL	QIRNDVLDSL	GISPDLLPED	FVRYCFSEMA
PVCAVVGGIL	AQEIVKALSQ	RDPPHNNFFF	FDGMKGNGIV	ECLGPK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до лігаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як убіквітинування білків, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у ядрі.

Література

Okuma T., Honda R., Ichikawa G., Tsumagari N., Yasuda H. (1999). In vitro SUMO-1 modification requires two enzymatic steps, E1 and E2. Biochem. Biophys. Res. Commun. 254: 693—698. PMID 9920803 doi:10.1006/bbrc.1998.9995
Gong L., Li B., Millas S., Yeh E.T.H. (1999). Molecular cloning and characterization of human AOS1 and UBA2, components of the sentrin-activating enzyme complex. FEBS Lett. 448: 185—189. PMID 10217437 doi:10.1016/S0014-5793(99)00367-1
Desterro J.M.P., Rodriguez M.S., Kemp G.D., Hay R.T. (1999). Identification of the enzyme required for activation of the small ubiquitin-like protein SUMO-1. J. Biol. Chem. 274: 10618—10624. PMID 10187858 doi:10.1074/jbc.274.15.10618
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Lois L.M., Lima C.D. (2005). Structures of the SUMO E1 provide mechanistic insights into SUMO activation and E2 recruitment to E1. EMBO J. 24: 439—451. PMID 15660128 doi:10.1038/sj.emboj.7600552
Olsen S.K., Capili A.D., Lu X., Tan D.S., Lima C.D. (2010). Active site remodelling accompanies thioester bond formation in the SUMO E1. Nature. 463: 906—912. PMID 20164921 doi:10.1038/nature08765