PIAS3

PIAS3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4MVT
Ідентифікатори
Символи	PIAS3, ZMIZ5, protein inhibitor of activated STAT 3
Зовнішні ІД	OMIM: 605987 MGI: 1913126 HomoloGene: 4447 GeneCards: PIAS3
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з N-кінцем білка; • зв'язування з іонами цинку; • зв’язування з іоном металу; • potassium channel regulator activity; • protein C-terminus binding; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • enzyme binding; • SUMO transferase activity; • трансферазна активність;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • nuclear speck; • синапс; • нуклеоплазма; • дендрит; • клітинне ядро;
Біологічний процес	• negative regulation of protein sumoylation; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of protein sumoylation; • protein sumoylation; • ДНК-матрична транскрипція; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • response to hormone; • positive regulation of membrane potential; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • negative regulation of gene expression; • negative regulation of osteoclast differentiation; • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated; • TNFSF11-mediated signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	10401
	229615
	ENSG00000131788
	ENSMUSG00000028101
	Q9Y6X2
	O54714
	NM_006099
	NM_001165949; NM_018812; NM_146135
	NP_006090
	NP_001159421; NP_061282; NP_666247
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PIAS3 (англ. Protein inhibitor of activated STAT 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 628 амінокислот, а молекулярна маса — 68 017^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAELGELKHM	VMSFRVSELQ	VLLGFAGRNK	SGRKHELLAK	ALHLLKSSCA
PSVQMKIKEL	YRRRFPRKTL	GPSDLSLLSL	PPGTSPVGSP	GPLAPIPPTL
LAPGTLLGPK	REVDMHPPLP	QPVHPDVTMK	PLPFYEVYGE	LIRPTTLAST
SSQRFEEAHF	TFALTPQQVQ	QILTSREVLP	GAKCDYTIQV	QLRFCLCETS
CPQEDYFPPN	LFVKVNGKLC	PLPGYLPPTK	NGAEPKRPSR	PINITPLARL
SATVPNTIVV	NWSSEFGRNY	SLSVYLVRQL	TAGTLLQKLR	AKGIRNPDHS
RALIKEKLTA	DPDSEVATTS	LRVSLMCPLG	KMRLTVPCRA	LTCAHLQSFD
AALYLQMNEK	KPTWTCPVCD	KKAPYESLII	DGLFMEILSS	CSDCDEIQFM
EDGSWCPMKP	KKEASEVCPP	PGYGLDGLQY	SPVQGGDPSE	NKKKVEVIDL
TIESSSDEED	LPPTKKHCSV	TSAAIPALPG	SKGVLTSGHQ	PSSVLRSPAM
GTLGGDFLSS	LPLHEYPPAF	PLGADIQGLD	LFSFLQTESQ	HYGPSVITSL
DEQDALGHFF	QYRGTPSHFL	GPLAPTLGSS	HCSATPAPPP	GRVSSIVAPG
GALREGHGGP	LPSGPSLTGC	RSDIISLD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до лігаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транскрипція, регуляція транскрипції, убіквітинування білків, поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Van Dyck F., Delvaux E.L.D., Van de Ven W.J.M., Chavez M.V. (2004). Repression of the transactivating capacity of the oncoprotein PLAG1 by SUMOylation. J. Biol. Chem. 279: 36121—36131. PMID 15208321 doi:10.1074/jbc.M401753200
Cong L., Pakala S.B., Ohshiro K., Li D.Q., Kumar R. (2011). SUMOylation and SUMO-interacting motif (SIM) of metastasis tumor antigen 1 (MTA1) synergistically regulate its transcriptional repressor function. J. Biol. Chem. 286: 43793—43808. PMID 21965678 doi:10.1074/jbc.M111.267237
Sun X., Li J., Dong F.N., Dong J.T. (2014). Characterization of nuclear localization and SUMOylation of the ATBF1 transcription factor in epithelial cells. PLoS ONE. 9: E92746—E92746. PMID 24651376 doi:10.1371/journal.pone.0092746
Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 doi:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:16861 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q9Y6X2 (англ.) . Архів оригіналу за 21 червня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 1

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:16861 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, Q9Y6X2 (англ.) . Архів оригіналу за 21 червня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]