IFIH1

IFIH1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2RQB, 3B6E, 3GA3, 4GL2
Ідентифікатори
Символи	IFIH1, AGS7, Hlcd, IDDM19, MDA-5, MDA5, RLR-2, SGMRT1, interferon induced with helicase C domain 1, IMD95
Зовнішні ІД	OMIM: 606951 MGI: 1918836 HomoloGene: 32535 GeneCards: IFIH1
шифр КФ	3.6.4.13
Пов'язані генетичні захворювання
	цукровий діабет 1-го типу, type 1 diabetes mellitus 19, Singleton-Merten syndrome 1, Singleton Merten syndrome, Aicardi-Goutieres syndrome
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з ДНК; • зв'язування з нуклеотидами; • GO:0008026 helicase activity; • зв'язування з іонами цинку; • зв’язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • single-stranded RNA binding; • зв'язування з РНК; • double-stranded RNA binding; • ribonucleoprotein complex binding; • гідролазна активність; • зв'язування з АТФ; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • клітинне ядро;
Біологічний процес	• positive regulation of interferon-alpha production; • MDA-5 signaling pathway; • процес імунної системи; • response to virus; • protein sumoylation; • cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway in response to virus; • negative regulation of type I interferon production; • detection of virus; • GO:0022415 viral process; • вроджений імунітет; • regulation of type III interferon production; • positive regulation of interferon-beta production; • protein deubiquitination; • positive regulation of response to cytokine stimulus; • cellular response to exogenous dsRNA; • defense response to virus;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	64135
	71586
	ENSG00000115267
	ENSMUSG00000026896
	Q9BYX4
	Q8R5F7
	NM_022168
	NM_001164477; NM_027835
	NP_071451
	NP_001157949; NP_082111
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

IFIH1 (англ. Interferon induced with helicase C domain 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 025 амінокислот, а молекулярна маса — 116 689^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSNGYSTDEN	FRYLISCFRA	RVKMYIQVEP	VLDYLTFLPA	EVKEQIQRTV
ATSGNMQAVE	LLLSTLEKGV	WHLGWTREFV	EALRRTGSPL	AARYMNPELT
DLPSPSFENA	HDEYLQLLNL	LQPTLVDKLL	VRDVLDKCME	EELLTIEDRN
RIAAAENNGN	ESGVRELLKR	IVQKENWFSA	FLNVLRQTGN	NELVQELTGS
DCSESNAEIE	NLSQVDGPQV	EEQLLSTTVQ	PNLEKEVWGM	ENNSSESSFA
DSSVVSESDT	SLAEGSVSCL	DESLGHNSNM	GSDSGTMGSD	SDEENVAARA
SPEPELQLRP	YQMEVAQPAL	EGKNIIICLP	TGSGKTRVAV	YIAKDHLDKK
KKASEPGKVI	VLVNKVLLVE	QLFRKEFQPF	LKKWYRVIGL	SGDTQLKISF
PEVVKSCDII	ISTAQILENS	LLNLENGEDA	GVQLSDFSLI	IIDECHHTNK
EAVYNNIMRH	YLMQKLKNNR	LKKENKPVIP	LPQILGLTAS	PGVGGATKQA
KAEEHILKLC	ANLDAFTIKT	VKENLDQLKN	QIQEPCKKFA	IADATREDPF
KEKLLEIMTR	IQTYCQMSPM	SDFGTQPYEQ	WAIQMEKKAA	KEGNRKERVC
AEHLRKYNEA	LQINDTIRMI	DAYTHLETFY	NEEKDKKFAV	IEDDSDEGGD
DEYCDGDEDE	DDLKKPLKLD	ETDRFLMTLF	FENNKMLKRL	AENPEYENEK
LTKLRNTIME	QYTRTEESAR	GIIFTKTRQS	AYALSQWITE	NEKFAEVGVK
AHHLIGAGHS	SEFKPMTQNE	QKEVISKFRT	GKINLLIATT	VAEEGLDIKE
CNIVIRYGLV	TNEIAMVQAR	GRARADESTY	VLVAHSGSGV	IEHETVNDFR
EKMMYKAIHC	VQNMKPEEYA	HKILELQMQS	IMEKKMKTKR	NIAKHYKNNP
SLITFLCKNC	SVLACSGEDI	HVIEKMHHVN	MTPEFKELYI	VRENKALQKK
CADYQINGEI	ICKCGQAWGT	MMVHKGLDLP	CLKIRNFVVV	FKNNSTKKQY
KKWVELPITF	PNLDYSECCL	FSDED

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, геліказ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як імунітет, вроджений імунітет, взаємодія хазяїн-вірус, антивірусний захист, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку, РНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Bamming D., Horvath C.M. (2009). Regulation of signal transduction by enzymatically inactive antiviral RNA helicase proteins MDA5, RIG-I, and LGP2. J. Biol. Chem. 284: 9700—9712. PMID 19211564 doi:10.1074/jbc.M807365200
Loo Y.M., Gale M. Jr. (2011). Immune signaling by RIG-I-like receptors. Immunity. 34: 680—692. PMID 21616437 doi:10.1016/j.immuni.2011.05.003
Kato H., Takahasi K., Fujita T. (2011). RIG-I-like receptors: cytoplasmic sensors for non-self RNA. Immunol. Rev. 243: 91—98. PMID 21884169 doi:10.1111/j.1600-065X.2011.01052.x
Onoguchi K., Yoneyama M., Fujita T. (2011). Retinoic acid-inducible gene-I-like receptors. J. Interferon Cytokine Res. 31: 27—31. PMID 20950133 doi:10.1089/jir.2010.0057
Miyashita M., Oshiumi H., Matsumoto M., Seya T. (2011). DDX60, a DEXD/H box helicase, is a novel antiviral factor promoting RIG-I-like receptor-mediated signaling. Mol. Cell. Biol. 31: 3802—3819. PMID 21791617 doi:10.1128/MCB.01368-10