ICAM1

ICAM1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1D3E, 1D3I, 1D3L, 1IAM, 1IC1, 1MQ8, 1P53, 1Z7Z, 2OZ4, 3TCX
Ідентифікатори
Символи	ICAM1, BB2, CD54, P3.58, intercellular adhesion molecule 1
Зовнішні ІД	OMIM: 147840 MGI: 96392 HomoloGene: 168 GeneCards: ICAM1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• virus receptor activity; • GO:0032403 protein-containing complex binding; • integrin binding; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • активність трансмембранного сигнального рецептора; • сигнальна рецепторна активність;
Клітинна компонента	• інтегральний компонент мембрани; • мембрана; • focal adhesion; • клітинна мембрана; • інтегральний компонент плазматичної мембрани; • поверхня клітини; • immunological synapse; • membrane raft; • екзосома; • зовнішня поверхня плазматичної мембрани; • міжклітинний простір; • GO:0005578 позаклітинний матрикс; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• leukocyte cell-cell adhesion; • response to ionizing radiation; • establishment of endothelial barrier; • negative regulation of endothelial cell apoptotic process; • реакція клітини на органічну речовину; • heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules; • response to amino acid; • response to hypoxia; • positive regulation of actin filament polymerization; • GO:1904578 response to organic cyclic compound; • T cell antigen processing and presentation; • establishment of Sertoli cell barrier; • response to sulfur dioxide; • response to copper ion; • interferon-gamma-mediated signaling pathway; • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process; • response to amphetamine; • cellular response to tumor necrosis factor; • regulation of leukocyte mediated cytotoxicity; • T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell; • extracellular matrix organization; • acute inflammatory response to antigenic stimulus; • слух; • cellular response to alkaloid; • response to gonadotropin; • positive regulation of cellular extravasation; • GO:0032320, GO:0032321, GO:0032855, GO:0043089, GO:0032854 positive regulation of GTPase activity; • response to lipopolysaccharide; • regulation of cell adhesion; • адгезія клітин; • cell adhesion mediated by integrin; • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity; • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors; • positive regulation of vasoconstriction; • cellular response to interleukin-1; • cellular response to nutrient levels; • negative regulation of calcium ion transport; • regulation of cell shape; • membrane to membrane docking; • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • ovarian follicle development; • regulation of immune response; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • regulation of ruffle assembly; • viral entry into host cell; • response to ethanol; • GO:0022415 viral process; • cellular response to lipopolysaccharide; • cellular response to hypoxia; • leukocyte migration; • cellular response to glucose stimulus; • response to insulin; • cellular response to interferon-gamma; • cellular response to interleukin-6; • cellular response to dexamethasone stimulus; • establishment of endothelial intestinal barrier; • positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell; • cellular response to leukemia inhibitory factor; • cell-cell adhesion; • cytokine-mediated signaling pathway; • T cell extravasation; • cellular response to amyloid-beta;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	3383
	15894
	ENSG00000090339
	ENSMUSG00000037405
	P05362
	P13597
	NM_000201
	NM_010493
	NP_000192
	NP_034623
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ICAM1 (англ. Intercellular adhesion molecule 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 532 амінокислот, а молекулярна маса — 57 825^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAPSSPRPAL	PALLVLLGAL	FPGPGNAQTS	VSPSKVILPR	GGSVLVTCST
SCDQPKLLGI	ETPLPKKELL	LPGNNRKVYE	LSNVQEDSQP	MCYSNCPDGQ
STAKTFLTVY	WTPERVELAP	LPSWQPVGKN	LTLRCQVEGG	APRANLTVVL
LRGEKELKRE	PAVGEPAEVT	TTVLVRRDHH	GANFSCRTEL	DLRPQGLELF
ENTSAPYQLQ	TFVLPATPPQ	LVSPRVLEVD	TQGTVVCSLD	GLFPVSEAQV
HLALGDQRLN	PTVTYGNDSF	SAKASVSVTA	EDEGTQRLTC	AVILGNQSQE
TLQTVTIYSF	PAPNVILTKP	EVSEGTEVTV	KCEAHPRAKV	TLNGVPAQPL
GPRAQLLLKA	TPEDNGRSFS	CSATLEVAGQ	LIHKNQTREL	RVLYGPRLDE
RDCPGNWTWP	ENSQQTPMCQ	AWGNPLPELK	CLKDGTFPLP	IGESVTVTRD
LEGTYLCRAR	STQGEVTRKV	TVNVLSPRYE	IVIITVVAAA	VIMGTAGLST
YLYNRQRKIK	KYRLQQAQKG	TPMKPNTQAT	PP

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів клітини-хазяїна для входу вірусу, рецепторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинна адгезія, взаємодія хазяїн-вірус. Локалізований у мембрані.

Література

Simmons D., Makgoba M.W., Seed B. (1988). ICAM, an adhesion ligand of LFA-1, is homologous to the neural cell adhesion molecule NCAM. Nature. 331: 624—627. PMID 3340213 doi:10.1038/331624a0
Staunton D.E., Marlin S.D., Stratowa C., Dustin M.L., Springer T.A. (1988). Primary structure of ICAM-1 demonstrates interaction between members of the immunoglobulin and integrin supergene families. Cell. 52: 925—933. PMID 3349522 doi:10.1016/0092-8674(88)90434-5
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Walter N.A.R., Stebbing J., Messier W. (2005). The potential significance of adaptive evolution and dimerization in chimpanzee intercellular cell adhesion molecules (ICAMs). J. Theor. Biol. 232: 339—346. PMID 15572059 doi:10.1016/j.jtbi.2004.08.024
Coscoy L., Ganem D. (2001). A viral protein that selectively downregulates ICAM-1 and B7-2 and modulates T cell costimulation. J. Clin. Invest. 107: 1599—1606. PMID 11413168 doi:10.1172/JCI12432
Hoer S., Smith L., Lehner P.J. (2007). MARCH-IX mediates ubiquitination and downregulation of ICAM-1. FEBS Lett. 581: 45—51. PMID 17174307 doi:10.1016/j.febslet.2006.11.075

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5344 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P05362 (англ.) . Архів оригіналу за 2 жовтня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 19

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5344 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, P05362 (англ.) . Архів оригіналу за 2 жовтня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]