Морталін

Морталін
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3N8E, 4KBO
Ідентифікатори
Символи	HSPA9, CSA, GRP-75, GRP75, HEL-S-124m, HSPA9B, MOT, MOT2, MTHSP75, PBP74, CRP40, EVPLS, SAAN, SIDBA4, heat shock protein family A (Hsp70) member 9
Зовнішні ІД	OMIM: 600548 MGI: 96245 HomoloGene: 39452 GeneCards: HSPA9
шифр КФ	3.6.4.10
Пов'язані генетичні захворювання
	autosomal dominant sideroblastic anemia
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з нуклеотидами; • розгорнуте білкове зв’язування; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • зв'язування з АТФ; • зв'язування з убіквітинпротеїнлігазою; • зв'язування з РНК; • АТФазна активність; • heat shock protein binding; • білки, що розгортають шаперонну активність; • misfolded protein binding; • enzyme binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • focal adhesion; • ядерце; • мітохондрія; • mitochondrial nucleoid; • екзосома; • клітинне ядро; • GO:0005578 позаклітинний матрикс; • мітохондріальний матрикс;
Біологічний процес	• negative regulation of apoptotic process; • згортання білків; • negative regulation of erythrocyte differentiation; • erythrocyte differentiation; • interleukin-12-mediated signaling pathway; • response to unfolded protein; • iron-sulfur cluster assembly; • cellular response to heat; • Unfolded protein response; • protein refolding; • regulation of erythrocyte differentiation; • chaperone cofactor-dependent protein refolding; • protein export from nucleus; • negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation; • negative regulation of hemopoiesis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	3313
	15526
	ENSG00000113013
	ENSMUSG00000024359
	P38646
	P38647
	NM_004134
	NM_010481
	NP_004125
	NP_034611
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Морталін (англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 9) – білок, який кодується геном HSPA9, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 679 амінокислот, а молекулярна маса — 73 680^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MISASRAAAA	RLVGAAASRG	PTAARHQDSW	NGLSHEAFRL	VSRRDYASEA
IKGAVVGIDL	GTTNSCVAVM	EGKQAKVLEN	AEGARTTPSV	VAFTADGERL
VGMPAKRQAV	TNPNNTFYAT	KRLIGRRYDD	PEVQKDIKNV	PFKIVRASNG
DAWVEAHGKL	YSPSQIGAFV	LMKMKETAEN	YLGHTAKNAV	ITVPAYFNDS
QRQATKDAGQ	ISGLNVLRVI	NEPTAAALAY	GLDKSEDKVI	AVYDLGGGTF
DISILEIQKG	VFEVKSTNGD	TFLGGEDFDQ	ALLRHIVKEF	KRETGVDLTK
DNMALQRVRE	AAEKAKCELS	SSVQTDINLP	YLTMDSSGPK	HLNMKLTRAQ
FEGIVTDLIR	RTIAPCQKAM	QDAEVSKSDI	GEVILVGGMT	RMPKVQQTVQ
DLFGRAPSKA	VNPDEAVAIG	AAIQGGVLAG	DVTDVLLLDV	TPLSLGIETL
GGVFTKLINR	NTTIPTKKSQ	VFSTAADGQT	QVEIKVCQGE	REMAGDNKLL
GQFTLIGIPP	APRGVPQIEV	TFDIDANGIV	HVSAKDKGTG	REQQIVIQSS
GGLSKDDIEN	MVKNAEKYAE	EDRRKKERVE	AVNMAEGIIH	DTETKMEEFK
DQLPADECNK	LKEEISKMRE	LLARKDSETG	ENIRQAASSL	QQASLKLFEM
AYKKMASERE	GSGSSGTGEQ	KEDQKEEKQ

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до шаперонів. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у ядрі, мітохондрії.

Література

Domanico S.Z., Denagel D.C., Dahlseid J.N., Green J.M., Pierce S.K. (1993). Cloning of the gene encoding peptide-binding protein 74 shows that it is a new member of the heat shock protein 70 family. Mol. Cell. Biol. 13: 3598—3610. PMID 7684501 doi:10.1128/MCB.13.6.3598
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Giometti C.S., Tollaksen S.L., Chubb C., Williams C., Huberman E. (1995). Analysis of proteins from human breast epithelial cells using two-dimensional gel electrophoresis. Electrophoresis. 16: 1215—1224. PMID 7498169 doi:10.1002/elps.11501601202
Shan Y., Napoli E., Cortopassi G. (2007). Mitochondrial frataxin interacts with ISD11 of the NFS1/ISCU complex and multiple mitochondrial chaperones. Hum. Mol. Genet. 16: 929—941. PMID 17331979 doi:10.1093/hmg/ddm038
Uhrigshardt H., Singh A., Kovtunovych G., Ghosh M., Rouault T.A. (2010). Characterization of the human HSC20, an unusual DnaJ type III protein, involved in iron-sulfur cluster biogenesis. Hum. Mol. Genet. 19: 3816—3834. PMID 20668094 doi:10.1093/hmg/ddq301
Ahmad Y., Boisvert F.M., Lundberg E., Uhlen M., Lamond A.I. (2012). Systematic analysis of protein pools, isoforms, and modifications affecting turnover and subcellular localization. Mol. Cell. Proteomics. 11: M111.013680.01 — M111.013680.15. PMID 22002106 doi:10.1074/mcp.M111.013680