HSPA8

HSPA8
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3AGY, 3AGZ, 3ESK, 3FZF, 3FZH, 3FZK, 3FZL, 3FZM, 4HWI, 3LDQ, 3M3Z, 4H5N, 4H5R, 4H5T, 4H5V, 4H5W, 4KBQ
Ідентифікатори
Символи	HSPA8, HEL-33, HEL-S-72p, HSC54, HSC70, HSC71, HSP71, HSP73, HSPA10, LAP-1, LAP1, NIP71, heat shock protein family A (Hsp70) member 8
Зовнішні ІД	OMIM: 600816 MGI: 105384 HomoloGene: 68524 GeneCards: HSPA8
шифр КФ	3.6.4.10
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з нуклеотидами; • heat shock protein binding; • розгорнуте білкове зв’язування; • зв'язування з фосфатидилсерином; • C3HC4-type RING finger domain binding; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • MHC class II protein complex binding; • enzyme binding; • G protein-coupled receptor binding; • зв'язування з АТФ; • зв'язування з убіквітинпротеїнлігазою; • АТФазна активність; • зв'язування з РНК; • зв'язування з кадгерином; • protein-macromolecule adaptor activity; • білки, що розгортають шаперонну активність; • зв'язування з шапероном; • misfolded protein binding; • clathrin-uncoating ATPase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • late endosome; • мікрочастинка крові; • мембрана; • focal adhesion; • ubiquitin ligase complex; • Меланосома; • myelin sheath; • клітинна мембрана; • clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane; • внутрішньоклітинний; • Prp19 complex; • нуклеоплазма; • lysosomal membrane; • lysosomal lumen; • ядерце; • spliceosomal complex; • lumenal side of lysosomal membrane; • екзосома; • клітинне ядро; • presynapse; • GO:0005578 позаклітинний матрикс; • extracellular region; • міжклітинний простір; • secretory granule lumen; • просвіт гранули, багатої на фіколін-1; • лізосома; • autophagosome; • аксон; • дендрит; • terminal bouton; • presynaptic cytosol; • postsynaptic cytosol; • chaperone complex; • рибонуклеопротеїни;
Біологічний процес	• chaperone-mediated autophagy; • mRNA splicing, via spliceosome; • late endosomal microautophagy; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • regulation of protein stability; • regulation of mRNA stability; • positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome; • cellular response to starvation; • процесинг мРНК; • chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly; • ДНК-матрична транскрипція; • chaperone cofactor-dependent protein refolding; • regulation of cell cycle; • regulation of protein complex stability; • ATP metabolic process; • response to unfolded protein; • clathrin coat disassembly; • згортання білків; • protein refolding; • regulation of cellular response to heat; • GO:0022415 viral process; • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated; • GO:0010554 neurotransmitter secretion; • GO:0106159 regulation of protein-containing complex assembly; • negative regulation of supramolecular fiber organization; • regulation of protein import; • Сплайсинг РНК; • Метилювання білків; • дегрануляція нейтрофілів; • modulation by host of viral process; • positive regulation by host of viral genome replication; • membrane organization; • protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy; • axo-dendritic transport; • vesicle-mediated transport; • cytokine-mediated signaling pathway; • cellular response to heat; • Unfolded protein response; • slow axonal transport;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	3312
	15481
	ENSG00000109971
	ENSMUSG00000015656
	P11142
	P63017
	NM_006597; NM_153201
	NM_031165; NM_001364480
	NP_006588; NP_694881
	NP_112442; NP_001351409
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HSPA8 – ген, що кодує білок англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 8 і розташований у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга кодованого геном білка становить 646 амінокислот, а молекулярна маса — 70 898^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSKGPAVGID	LGTTYSCVGV	FQHGKVEIIA	NDQGNRTTPS	YVAFTDTERL
IGDAAKNQVA	MNPTNTVFDA	KRLIGRRFDD	AVVQSDMKHW	PFMVVNDAGR
PKVQVEYKGE	TKSFYPEEVS	SMVLTKMKEI	AEAYLGKTVT	NAVVTVPAYF
NDSQRQATKD	AGTIAGLNVL	RIINEPTAAA	IAYGLDKKVG	AERNVLIFDL
GGGTFDVSIL	TIEDGIFEVK	STAGDTHLGG	EDFDNRMVNH	FIAEFKRKHK
KDISENKRAV	RRLRTACERA	KRTLSSSTQA	SIEIDSLYEG	IDFYTSITRA
RFEELNADLF	RGTLDPVEKA	LRDAKLDKSQ	IHDIVLVGGS	TRIPKIQKLL
QDFFNGKELN	KSINPDEAVA	YGAAVQAAIL	SGDKSENVQD	LLLLDVTPLS
LGIETAGGVM	TVLIKRNTTI	PTKQTQTFTT	YSDNQPGVLI	QVYEGERAMT
KDNNLLGKFE	LTGIPPAPRG	VPQIEVTFDI	DANGILNVSA	VDKSTGKENK
ITITNDKGRL	SKEDIERMVQ	EAEKYKAEDE	KQRDKVSSKN	SLESYAFNMK
ATVEDEKLQG	KINDEDKQKI	LDKCNEIINW	LDKNQTAEKE	EFEHQQKELE
KVCNPIITKL	YQSAGGMPGG	MPGGFPGGGA	PPSGGASSGP	TIEEVD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, репресорів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, процесінг мРНК, сплайсінг мРНК, відповідь на стрес, транскрипція, регуляція транскрипції. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані.

Література

Dworniczak B.P., Mirault M.-E. (1987). Structure and expression of a human gene coding for a 71 kd heat shock 'cognate' protein. Nucleic Acids Res. 15: 5181—5197. PMID 3037489 doi:10.1093/nar/15.13.5181
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Egerton M., Moritz R.L., Druker B., Kelso A., Simpson R.J. (1996). Identification of the 70kD heat shock cognate protein (Hsc70) and alpha-actinin-1 as novel phosphotyrosine-containing proteins in T lymphocytes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 224: 666—674. PMID 8713105 doi:10.1006/bbrc.1996.1082
Cloutier P., Lavallee-Adam M., Faubert D., Blanchette M., Coulombe B. (2013). A newly uncovered group of distantly related lysine methyltransferases preferentially interact with molecular chaperones to regulate their activity. PLoS Genet. 9: E1003210—E1003210. PMID 23349634 doi:10.1371/journal.pgen.1003210
Sainis L., Angelidis C., Pagoulatos G.N., Lazaridis L. (2000). HSC70 interactions with SV40 viral proteins differ between permissive and nonpermissive mammalian cells. Cell Stress Chaperones. 5: 132—138. PMID 11147964 doi:10.1379/1466-1268(2000)005<0132:HIWSVP>2.0.CO;2
Triantafilou K., Triantafilou M., Dedrick R.L. (2001). A CD14-independent LPS receptor cluster. Nat. Immunol. 2: 338—345. PMID 11276205 doi:10.1038/86342

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5241 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P11142 (англ.) . Архів оригіналу за 29 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

Хромосома 11

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5241 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, P11142 (англ.) . Архів оригіналу за 29 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]