HSPA6

HSPA6
Наявні структури
PDB	Пошук для людей: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3FE1
Ідентифікатори
Символи	HSPA6, HSP70B', heat shock protein family A (Hsp70) member 6
Зовнішні ІД	OMIM: 140555 HomoloGene: 105648 GeneCards: HSPA6
Онтологія гена
Молекулярна функція	• enzyme binding; • розгорнуте білкове зв’язування; • зв'язування з нуклеотидами; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • зв'язування з АТФ; • heat shock protein binding; • АТФазна активність; • білки, що розгортають шаперонну активність; • misfolded protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • Центріоль; • COP9 signalosome; • гіалоплазма; • екзосома; • мікрочастинка крові; • extracellular region; • secretory granule lumen; • просвіт гранули, багатої на фіколін-1; • клітинне ядро; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• cellular heat acclimation; • response to unfolded protein; • cellular response to heat; • protein refolding; • дегрануляція нейтрофілів; • Unfolded protein response; • chaperone cofactor-dependent protein refolding;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	3310
	н/д
	ENSG00000173110
	н/д
	P17066
	н/д
	NM_002155
	н/д
	NP_002146
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей

HSPA6 (англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 6) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[2] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 643 амінокислот, а молекулярна маса — 71 028^[3].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQAPRELAVG	IDLGTTYSCV	GVFQQGRVEI	LANDQGNRTT	PSYVAFTDTE
RLVGDAAKSQ	AALNPHNTVF	DAKRLIGRKF	ADTTVQSDMK	HWPFRVVSEG
GKPKVRVCYR	GEDKTFYPEE	ISSMVLSKMK	ETAEAYLGQP	VKHAVITVPA
YFNDSQRQAT	KDAGAIAGLN	VLRIINEPTA	AAIAYGLDRR	GAGERNVLIF
DLGGGTFDVS	VLSIDAGVFE	VKATAGDTHL	GGEDFDNRLV	NHFMEEFRRK
HGKDLSGNKR	ALRRLRTACE	RAKRTLSSST	QATLEIDSLF	EGVDFYTSIT
RARFEELCSD	LFRSTLEPVE	KALRDAKLDK	AQIHDVVLVG	GSTRIPKVQK
LLQDFFNGKE	LNKSINPDEA	VAYGAAVQAA	VLMGDKCEKV	QDLLLLDVAP
LSLGLETAGG	VMTTLIQRNA	TIPTKQTQTF	TTYSDNQPGV	FIQVYEGERA
MTKDNNLLGR	FELSGIPPAP	RGVPQIEVTF	DIDANGILSV	TATDRSTGKA
NKITITNDKG	RLSKEEVERM	VHEAEQYKAE	DEAQRDRVAA	KNSLEAHVFH
VKGSLQEESL	RDKIPEEDRR	KMQDKCREVL	AWLEHNQLAE	KEEYEHQKRE
LEQICRPIFS	RLYGGPGVPG	GSSCGTQARQ	GDPSTGPIIE	EVD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як відповідь на стрес, поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами.

Література

Leung T.K.C., Rajendran M.Y., Monfries C., Hall C., Lim L. (1990). The human heat-shock protein family. Expression of a novel heat-inducible HSP70 (HSP70B') and isolation of its cDNA and genomic DNA. Biochem. J. 267: 125—132. PMID 2327978 doi:10.1042/bj2670125
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Leung T.K.C., Hall C., Rajendran M., Spurr N.K., Lim L. (1992). The human heat-shock genes HSPA6 and HSPA7 are both expressed and localize to chromosome 1. Genomics. 12: 74—79. PMID 1346391 doi:10.1016/0888-7543(92)90409-L
Radons J. (2016). The human HSP70 family of chaperones: where do we stand?. Cell Stress Chaperones. 21: 379—404. PMID 26865365 doi:10.1007/s12192-016-0676-6

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5239 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P17066 (англ.) . Архів оригіналу за 31 серпня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 1

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[HGNC-2] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5239 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-3] UniProt, P17066 (англ.) . Архів оригіналу за 31 серпня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.

[1]

[2]

[3]