Бета-гемоглобін

Бета-гемоглобін
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	6HBW, 1A00, 1A01, 1A0U, 1A0Z, 1A3N, 1A3O, 1ABW, 1ABY, 1AJ9, 1B86, 1BAB, 1BBB, 1BIJ, 1BUW, 1BZ0, 1BZ1, 1BZZ, 1C7B, 1C7C, 1C7D, 1CBL, 1CBM, 1CH4, 1CLS, 1CMY, 1COH, 1DKE, 1DXT, 1DXU, 1DXV, 1FN3, 1G9V, 1GBU, 1GBV, 1GLI, 1GZX, 1HAB, 1HAC, 1HBA, 1HBB, 1HBS, 1HCO, 1HDB, 1HGA, 1HGB, 1HGC, 1HHO, 1IRD, 1J3Y, 1J3Z, 1J40, 1J41, 1J7S, 1J7W, 1J7Y, 1JY7, 1K0Y, 1K1K, 1KD2, 1LFL, 1LFQ, 1LFT, 1LFV, 1LFY, 1LFZ, 1LJW, 1M9P, 1MKO, 1NEJ, 1NIH, 1NQP, 1O1I, 1O1J, 1O1K, 1O1L, 1O1M, 1O1N, 1O1O, 1O1P, 1QI8, 1QSH, 1QSI, 1QXD, 1QXE, 1R1X, 1R1Y, 1RPS, 1RQ3, 1RQ4, 1RQA, 1RVW, 1SDK, 1SDL, 1THB, 1UIW, 1VWT, 1XXT, 1XY0, 1XYE, 1XZ2, 1XZ4, 1XZ5, 1XZ7, 1XZU, 1XZV, 1Y09, 1Y0A, 1Y0C, 1Y0D, 1Y0T, 1Y0W, 1Y22, 1Y2Z, 1Y31, 1Y35, 1Y45, 1Y46, 1Y4B, 1Y4F, 1Y4G, 1Y4P, 1Y4Q, 1Y4R, 1Y4V, 1Y5F, 1Y5J, 1Y5K, 1Y7C, 1Y7D, 1Y7G, 1Y7Z, 1Y83, 1Y85, 1Y8W, 1YDZ, 1YE0, 1YE1, 1YE2, 1YEN, 1YEO, 1YEQ, 1YEU, 1YEV, 1YFF, 1YG5, 1YGD, 1YGF, 1YH9, 1YHE, 1YHR, 1YIE, 1YIH, 1YVQ, 1YVT, 1YZI, 2D5Z, 2D60, 2DN1, 2DN2, 2DN3, 2DXM, 2H35, 2HBC, 2HBD, 2HBE, 2HBF, 2HBS, 2HCO, 2HHD, 2HHE, 2M6Z, 2W6V, 2W72, 2YRS, 3B75, 3D17, 3D7O, 3DUT, 3HXN, 3IC0, 3IC2, 3KMF, 3NL7, 3NMM, 3ODQ, 3ONZ, 3OO4, 3OO5, 3P5Q, 3QJB, 3QJC, 3QJD, 3QJE, 3R5I, 3S65, 3S66, 3SZK, 3W4U, 3WCP, 3WHM, 4FC3, 4HHB, 4IJ2, 4L7Y, 4M4A, 4M4B, 4MQC, 4MQG, 4MQH, 4MQI, 4N7N, 4N7O, 4N7P, 4N8T, 4NI0, 4NI1, 4ROL, 4ROM, 4WJG, 4X0L, 4XS0, 5E29, 5E6E, 5EE4, 5HU6, 5JDO, 5KDQ, 5E83
Ідентифікатори
Символи	HBB, CD113t-C, beta-globin, hemoglobin subunit beta, ECYT6
Зовнішні ІД	OMIM: 141900 MGI: 5474850 HomoloGene: 68066 GeneCards: HBB
Пов'язані генетичні захворювання
	Heinz body anemia, dominant beta-thalassemia, beta-thalassemia HBB/LCRB, hereditary persistence of fetal hemoglobin-sickle cell disease syndrome, hemoglobin M disease, Бета-таласемії
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іонами заліза; • oxygen binding; • oxygen carrier activity; • peroxidase activity; • зв’язування з іоном металу; • hemoglobin binding; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • heme binding; • haptoglobin binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • endocytic vesicle lumen; • мікрочастинка крові; • extracellular region; • hemoglobin complex; • екзосома; • haptoglobin-hemoglobin complex; • tertiary granule lumen; • просвіт гранули, багатої на фіколін-1; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• positive regulation of cell death; • protein heterooligomerization; • nitric oxide transport; • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process; • oxygen transport; • зсідання крові; • рецептор-опосередкований ендоцитоз; • regulation of blood pressure; • bicarbonate transport; • hydrogen peroxide catabolic process; • platelet aggregation; • response to hydrogen peroxide; • renal absorption; • cellular oxidant detoxification; • дегрануляція нейтрофілів; • GO:0015915 транспорт;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	3043
	101488143
	ENSG00000244734
	ENSMUSG00000073940
	P68871
	P02088
	NM_000518
	NM_008220
	NP_000509
	NP_032246; NP_001188320; NP_001265090
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Бета-гемоглобін (англ. Hemoglobin subunit beta) – білок, який кодується геном HBB, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 147 амінокислот, а молекулярна маса — 15 998^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVHLTPEEKS	AVTALWGKVN	VDEVGGEALG	RLLVVYPWTQ	RFFESFGDLS
TPDAVMGNPK	VKAHGKKVLG	AFSDGLAHLD	NLKGTFATLS	ELHCDKLHVD
PENFRLLGNV	LVCVLAHHFG	KEFTPPVQAA	YQKVVAGVAN	ALAHKYH

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до гіпотензивних агентів, вазоактивних білків. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт кисню. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом, молекулою піровиноградної кислоти.

Література

Lawn R.M., Efstratiadis A., O'Connell C., Maniatis T. (1980). The nucleotide sequence of the human beta-globin gene. Cell. 21: 647—651. PMID 6254664 doi:10.1016/0092-8674(80)90428-6
Wood E.T., Stover D.A., Slatkin M., Nachman M.W., Hammer M.F. (2005). The beta-globin recombinational hotspot reduces the effects of strong selection around HbC, a recently arisen mutation providing resistance to malaria. Am. J. Hum. Genet. 77: 637—642. PMID 16175509 doi:10.1086/491748
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Ingram V.M. (1957). Gene mutations in human haemoglobin: the chemical difference between normal and sickle cell haemoglobin. Nature. 180: 326—328. PMID 13464827 doi:10.1038/180326a0
Glaemsta E.-L., Meyerson B., Silberring J., Terenius L., Nyberg F. (1992). Isolation of a hemoglobin-derived opioid peptide from cerebrospinal fluid of patients with cerebrovascular bleedings. Biochem. Biophys. Res. Commun. 184: 1060—1066. PMID 1575724 doi:10.1016/0006-291X(92)90699-L
Lang K.M., Spritz R.A. (1985). Cloning specific complete polyadenylylated 3'-terminal cDNA segments. Gene. 33: 191—196. PMID 2581851 doi:10.1016/0378-1119(85)90093-9