FOLH1

FOLH1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4P4J, 1Z8L, 2C6C, 2C6G, 2C6P, 2CIJ, 2JBJ, 2JBK, 2OOT, 2OR4, 2PVV, 2PVW, 2XEF, 2XEG, 2XEI, 2XEJ, 3BHX, 3BI0, 3BI1, 3BXM, 3D7D, 3D7F, 3D7G, 3D7H, 3IWW, 3RBU, 3SJE, 3SJF, 3SJG, 3SJX, 4JYW, 4JZ0, 4LQG, 4MCP, 4MCQ, 4MCR, 4MCS, 4NGM, 4NGN, 4NGP, 4NGQ, 4NGR, 4NGS, 4NGT, 4OC0, 4OC1, 4OC2, 4OC3, 4OC4, 4OC5, 4OME, 4P44, 4P45, 4P4B, 4P4D, 4P4E, 4P4F, 4P4I, 4W9Y, 4X3R, 5F09, 5D29, 5ELY
Ідентифікатори
Символи	FOLH1, FGCP, FOLH, GCP2, GCPII, NAALAD1, NAALAdase, PSM, PSMA, mGCP, folate hydrolase (prostate-specific membrane antigen) 1, folate hydrolase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 600934 MGI: 1858193 HomoloGene: 136782 GeneCards: FOLH1
шифр КФ	3.4.17.21
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв’язування з іоном металу; • tetrahydrofolyl-poly(glutamate) polymer binding; • GO:0070122 peptidase activity; • каталітична активність; • metallocarboxypeptidase activity; • carboxypeptidase activity; • Ac-Asp-Glu binding; • гідролазна активність; • metallopeptidase activity; • dipeptidase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • інтегральний компонент мембрани; • мембрана; • клітинна мембрана; • інтегральний компонент плазматичної мембрани; • поверхня клітини; • екзосома;
Біологічний процес	• клітинний біосинтез амінокислот; • протеоліз; • C-terminal protein deglutamylation; • обмін речовин; • folic acid-containing compound metabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	2346
	53320
	ENSG00000086205
	ENSMUSG00000001773
	Q04609
	O35409
NM_001014986; NM_001193471; NM_001193472; NM_001193473; NM_004476;
	NM_001351236
	NM_001159706; NM_016770
NP_001014986; NP_001180400; NP_001180401; NP_001180402; NP_004467;
	NP_001338165
	NP_001153178; NP_058050
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

FOLH1 (англ. Folate hydrolase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 750 амінокислот, а молекулярна маса — 84 331^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MWNLLHETDS	AVATARRPRW	LCAGALVLAG	GFFLLGFLFG	WFIKSSNEAT
NITPKHNMKA	FLDELKAENI	KKFLYNFTQI	PHLAGTEQNF	QLAKQIQSQW
KEFGLDSVEL	AHYDVLLSYP	NKTHPNYISI	INEDGNEIFN	TSLFEPPPPG
YENVSDIVPP	FSAFSPQGMP	EGDLVYVNYA	RTEDFFKLER	DMKINCSGKI
VIARYGKVFR	GNKVKNAQLA	GAKGVILYSD	PADYFAPGVK	SYPDGWNLPG
GGVQRGNILN	LNGAGDPLTP	GYPANEYAYR	RGIAEAVGLP	SIPVHPIGYY
DAQKLLEKMG	GSAPPDSSWR	GSLKVPYNVG	PGFTGNFSTQ	KVKMHIHSTN
EVTRIYNVIG	TLRGAVEPDR	YVILGGHRDS	WVFGGIDPQS	GAAVVHEIVR
SFGTLKKEGW	RPRRTILFAS	WDAEEFGLLG	STEWAEENSR	LLQERGVAYI
NADSSIEGNY	TLRVDCTPLM	YSLVHNLTKE	LKSPDEGFEG	KSLYESWTKK
SPSPEFSGMP	RISKLGSGND	FEVFFQRLGI	ASGRARYTKN	WETNKFSGYP
LYHSVYETYE	LVEKFYDPMF	KYHLTVAQVR	GGMVFELANS	IVLPFDCRDY
AVVLRKYADK	IYSISMKHPQ	EMKTYSVSFD	SLFSAVKNFT	EIASKFSERL
QDFDKSNPIV	LRMMNDQLMF	LERAFIDPLG	LPDRPFYRHV	IYAPSSHNKY
AGESFPGIYD	ALFDIESKVD	PSKAWGEVKR	QIYVAAFTVQ	AAAETLSEVA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, карбоксипептидаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Luthi-Carter R., Barczak A.K., Speno H.D., Coyle J.T. (1998). Hydrolysis of the neuropeptide N-acetylaspartylglutamate (NAAG) by cloned human glutamate carboxypeptidase II. Brain Res. 795: 341—348. PMID 9622670 doi:10.1016/S0006-8993(98)00244-3
Rawlings N.D., Barrett A.J. (1997). Structure of membrane glutamate carboxypeptidase. Biochim. Biophys. Acta. 1339: 247—252. PMID 9187245 doi:10.1016/S0167-4838(97)00008-3
Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 doi:10.1038/nbt827
O'Keefe D.S., Bacich D.J., Heston W.D.W. (2004). Comparative analysis of prostate-specific membrane antigen (PSMA) versus a prostate-specific membrane antigen-like gene. Prostate. 58: 200—210. PMID 14716746 doi:10.1002/pros.10319
Mesters J.R., Henning K., Hilgenfeld R. (2007). Human glutamate carboxypeptidase II inhibition: structures of GCPII in complex with two potent inhibitors, quisqualate and 2-PMPA. Acta Crystallogr. D. 63: 508—513. PMID 17372356 doi:10.1107/S090744490700902X

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3788 (англ.) . Архів оригіналу за 5 жовтня 2015. Процитовано 8 вересня 2017. [Архівовано 2015-10-05 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, Q04609 (англ.) . Архів оригіналу за 24 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 11

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3788 (англ.) . Архів оригіналу за 5 жовтня 2015. Процитовано 8 вересня 2017. [Архівовано 2015-10-05 у Wayback Machine.]

[UniProt-4] UniProt, Q04609 (англ.) . Архів оригіналу за 24 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]