FAP (ген)

FAP
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1Z68
Ідентифікатори
Символи	FAP, DPPIV, FAPA, SIMP, fibroblast activation protein alpha, FAPalpha
Зовнішні ІД	OMIM: 600403 MGI: 109608 HomoloGene: 48282 GeneCards: FAP
шифр КФ	3.4.21.26 3.4.14.5, 3.4.21.26
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein dimerization activity; • гомодимеризація білків; • endopeptidase activity; • зв'язування з протеазами; • integrin binding; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • serine-type peptidase activity; • metalloendopeptidase activity; • serine-type endopeptidase activity; • гідролазна активність; • dipeptidyl-peptidase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • інтегральний компонент мембрани; • cell projection; • мембрана; • focal adhesion; • basal part of cell; • клітинна мембрана; • apical part of cell; • ruffle membrane; • extracellular region; • поверхня клітини; • міжклітинні контакти; • lamellipodium membrane; • lamellipodium; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• positive regulation of execution phase of apoptosis; • regulation of collagen catabolic process; • melanocyte apoptotic process; • negative regulation of extracellular matrix disassembly; • negative regulation of extracellular matrix organization; • протеоліз; • адгезія клітин; • negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition; • Ангіогенез; • melanocyte proliferation; • proteolysis involved in cellular protein catabolic process; • regulation of fibrinolysis; • endothelial cell migration; • GO:0097285 апоптоз;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	2191
	14089
	ENSG00000078098
	ENSMUSG00000000392
	Q12884
	P97321
	NM_001291807; NM_004460
	NM_007986
	NP_001278736; NP_004451
	NP_032012
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

FAP (англ. Fibroblast activation protein alpha) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 760 амінокислот, а молекулярна маса — 87 713^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKTWVKIVFG	VATSAVLALL	VMCIVLRPSR	VHNSEENTMR	ALTLKDILNG
TFSYKTFFPN	WISGQEYLHQ	SADNNIVLYN	IETGQSYTIL	SNRTMKSVNA
SNYGLSPDRQ	FVYLESDYSK	LWRYSYTATY	YIYDLSNGEF	VRGNELPRPI
QYLCWSPVGS	KLAYVYQNNI	YLKQRPGDPP	FQITFNGREN	KIFNGIPDWV
YEEEMLATKY	ALWWSPNGKF	LAYAEFNDTD	IPVIAYSYYG	DEQYPRTINI
PYPKAGAKNP	VVRIFIIDTT	YPAYVGPQEV	PVPAMIASSD	YYFSWLTWVT
DERVCLQWLK	RVQNVSVLSI	CDFREDWQTW	DCPKTQEHIE	ESRTGWAGGF
FVSTPVFSYD	AISYYKIFSD	KDGYKHIHYI	KDTVENAIQI	TSGKWEAINI
FRVTQDSLFY	SSNEFEEYPG	RRNIYRISIG	SYPPSKKCVT	CHLRKERCQY
YTASFSDYAK	YYALVCYGPG	IPISTLHDGR	TDQEIKILEE	NKELENALKN
IQLPKEEIKK	LEVDEITLWY	KMILPPQFDR	SKKYPLLIQV	YGGPCSQSVR
SVFAVNWISY	LASKEGMVIA	LVDGRGTAFQ	GDKLLYAVYR	KLGVYEVEDQ
ITAVRKFIEM	GFIDEKRIAI	WGWSYGGYVS	SLALASGTGL	FKCGIAVAPV
SSWEYYASVY	TERFMGLPTK	DDNLEHYKNS	TVMARAEYFR	NVDYLLIHGT
ADDNVHFQNS	AQIAKALVNA	QVDFQAMWYS	DQNHGLSGLS	TNHLYTHMTH
FLKQCFSLSD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, серинових протеаз. Задіяний у таких біологічних процесах як апоптоз, клітинна адгезія, ангіогенез, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані, клітинних контактах, клітинних відростках. Також секретований назовні.

Література

Goldstein L.A., Chen W.-T. (2000). Identification of an alternatively spliced seprase mRNA that encodes a novel intracellular isoform. J. Biol. Chem. 275: 2554—2559. PMID 10644713 doi:10.1074/jbc.275.4.2554
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Lee K.N., Jackson K.W., Christiansen V.J., Chung K.H., McKee P.A. (2004). A novel plasma proteinase potentiates alpha2-antiplasmin inhibition of fibrin digestion. Blood. 103: 3783—3788. PMID 14751930 doi:10.1182/blood-2003-12-4240
Aoyama A., Chen W.T. (1990). A 170-kDa membrane-bound protease is associated with the expression of invasiveness by human malignant melanoma cells. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 8296—8300. PMID 2172980 doi:10.1073/pnas.87.21.8296
Artym V.V., Kindzelskii A.L., Chen W.T., Petty H.R. (2002). Molecular proximity of seprase and the urokinase-type plasminogen activator receptor on malignant melanoma cell membranes: dependence on beta1 integrins and the cytoskeleton. Carcinogenesis. 23: 1593—1601. PMID 12376466 doi:10.1093/carcin/23.10.1593
Wang X.M., Yu D.M., McCaughan G.W., Gorrell M.D. (2005). Fibroblast activation protein increases apoptosis, cell adhesion, and migration by the LX-2 human stellate cell line. Hepatology. 42: 935—945. PMID 16175601 doi:10.1002/hep.20853

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3590 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q12884 (англ.) . Архів оригіналу за 9 жовтня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 2

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3590 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, Q12884 (англ.) . Архів оригіналу за 9 жовтня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]