EEF1A1

EEF1A1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1SYW, 3C5J
Ідентифікатори
Символи	EEF1A1, CCS-3, CCS3, EE1A1, EEF-1, EEF1A, EF-Tu, EF1A, GRAF-1EF, HNGC:16303, LENG7, PTI1, eEF1A-1, eukaryotic translation elongation factor 1 alpha 1, EF1A1, EF1alpha1
Зовнішні ІД	OMIM: 130590 MGI: 1096881 HomoloGene: 100799 GeneCards: EEF1A1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з нуклеотидами; • зв'язування з тРНК; • зв'язування з ГТФ; • translation elongation factor activity; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • GO:0006184 GTPase activity; • protein kinase binding; • зв'язування з РНК; • calmodulin binding; • kinase binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • cytoplasmic side of lysosomal membrane; • ruffle membrane; • ядерце; • cortical actin cytoskeleton; • екзосома; • клітинне ядро; • eukaryotic translation elongation factor 1 complex; • extracellular region; • міжклітинний простір; • secretory granule lumen; • просвіт гранули, багатої на фіколін-1; • клітинна мембрана; • мембрана; • myelin sheath;
Біологічний процес	• GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • translational elongation; • ДНК-матрична транскрипція; • cellular response to epidermal growth factor stimulus; • regulation of chaperone-mediated autophagy; • біосинтез білків; • Метилювання білків; • дегрануляція нейтрофілів; • regulation of D-erythro-sphingosine kinase activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	1915
	13627
	ENSG00000156508
	ENSMUSG00000037742
	P68104
	P10126
	NM_001402; NM_001403
	NM_010106
	NP_001393
	NP_034236
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

EEF1A1 (англ. Eukaryotic translation elongation factor 1 alpha 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 462 амінокислот, а молекулярна маса — 50 141^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGKEKTHINI	VVIGHVDSGK	STTTGHLIYK	CGGIDKRTIE	KFEKEAAEMG
KGSFKYAWVL	DKLKAERERG	ITIDISLWKF	ETSKYYVTII	DAPGHRDFIK
NMITGTSQAD	CAVLIVAAGV	GEFEAGISKN	GQTREHALLA	YTLGVKQLIV
GVNKMDSTEP	PYSQKRYEEI	VKEVSTYIKK	IGYNPDTVAF	VPISGWNGDN
MLEPSANMPW	FKGWKVTRKD	GNASGTTLLE	ALDCILPPTR	PTDKPLRLPL
QDVYKIGGIG	TVPVGRVETG	VLKPGMVVTF	APVNVTTEVK	SVEMHHEALS
EALPGDNVGF	NVKNVSVKDV	RRGNVAGDSK	NDPPMEAAGF	TAQVIILNHP
GQISAGYAPV	LDCHTAHIAC	KFAELKEKID	RRSGKKLEDG	PKFLKSGDAA
IVDMVPGKPM	CVESFSDYPP	LGRFAVRDMR	QTVAVGVIKA	VDKKAAGAGK
VTKSAQKAQK	AK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до факторів елонгації. Задіяний у таких біологічних процесах як транскрипція, регуляція транскрипції, біосинтез білка. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ГТФ. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Brands J.H.G.M., Maassen J.A., van Hemert F.J., Amons R., Moeller W. (1986). The primary structure of the alpha subunit of human elongation factor 1. Structural aspects of guanine-nucleotide-binding sites. Eur. J. Biochem. 155: 167—171. PMID 3512269 doi:10.1111/j.1432-1033.1986.tb09472.x
Madsen H.O., Poulsen K., Dahl O., Clark B.F.C., Hjorth J.P. (1990). Retropseudogenes constitute the major part of the human elongation factor 1 alpha gene family. Nucleic Acids Res. 18: 1513—1516. PMID 2183196 doi:10.1093/nar/18.6.1513
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Rao T.R., Slobin L.I. (1986). Structure of the amino-terminal end of mammalian elongation factor Tu. Nucleic Acids Res. 14: 2409—2409. PMID 3960725 doi:10.1093/nar/14.5.2409
Maruyama T., Nara K., Yoshikawa H., Suzuki N. (2007). Txk, a member of the non-receptor tyrosine kinase of the Tec family, forms a complex with poly(ADP-ribose) polymerase 1 and elongation factor 1alpha and regulates interferon-gamma gene transcription in Th1 cells. Clin. Exp. Immunol. 147: 164—175. PMID 17177976 doi:10.1111/j.1365-2249.2006.03249.x
Chacko G., Ling Q., Hajjar K.A. (1998). Induction of acute translational response genes by homocysteine. Elongation factors-1alpha, -beta, and -delta. J. Biol. Chem. 273: 19840—19846. PMID 9677419 doi:10.1074/jbc.273.31.19840

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3189 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P68104 (англ.) . Архів оригіналу за 21 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

Хромосома 6

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3189 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, P68104 (англ.) . Архів оригіналу за 21 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]