| AMY1A
|
|---|
 |
| Наявні структури |
|---|
| PDB | Пошук для людей: PDBe RCSB |
| Список кодів PDB |
|
1C8Q, 1JXJ, 1JXK, 1MFU, 1MFV, 1NM9, 1Q4N, 1SMD, 1XV8, 1Z32, 3BLK, 3BLP, 3DHP
| | |
| Ідентифікатори
|
|---|
| Символи
| AMY1A, AMY1, amylase, alpha 1A (salivary), amylase alpha 1A (salivary), amylase alpha 1A |
|---|
| Зовнішні ІД |
OMIM: 104700 HomoloGene: 133998 GeneCards: AMY1A
|
|---|
| шифр КФ |
3.2.1.1
|
|---|
|
|
| Ортологи |
|---|
| Види |
Людина |
Миша |
|---|
| Entrez | |
|
|---|
| Ensembl |
|
|
|---|
| UniProt |
|
|
|---|
| RefSeq (мРНК) |
| |
|---|
| RefSeq (білок) |
| |
|---|
| Локус (UCSC) |
Хр. 1: 103.66 – 103.66 Mb
| н/д
|
|---|
| PubMed search |
[1]
| н/д |
|---|
| Вікідані |
|
AMY1A (англ. Amylase, alpha 1C (salivary)) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [2] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 511 амінокислот, а молекулярна маса — 57 768[3].
Послідовність амінокислот
| 10
|
|
20
|
|
30
|
|
40
|
|
50
|
| MKLFWLLFTI
|
|
GFCWAQYSSN
|
|
TQQGRTSIVH
|
|
LFEWRWVDIA
|
|
LECERYLAPK
|
| GFGGVQVSPP
|
|
NENVAIHNPF
|
|
RPWWERYQPV
|
|
SYKLCTRSGN
|
|
EDEFRNMVTR
|
| CNNVGVRIYV
|
|
DAVINHMCGN
|
|
AVSAGTSSTC
|
|
GSYFNPGSRD
|
|
FPAVPYSGWD
|
| FNDGKCKTGS
|
|
GDIENYNDAT
|
|
QVRDCRLSGL
|
|
LDLALGKDYV
|
|
RSKIAEYMNH
|
| LIDIGVAGFR
|
|
IDASKHMWPG
|
|
DIKAILDKLH
|
|
NLNSNWFPEG
|
|
SKPFIYQEVI
|
| DLGGEPIKSS
|
|
DYFGNGRVTE
|
|
FKYGAKLGTV
|
|
IRKWNGEKMS
|
|
YLKNWGEGWG
|
| FMPSDRALVF
|
|
VDNHDNQRGH
|
|
GAGGASILTF
|
|
WDARLYKMAV
|
|
GFMLAHPYGF
|
| TRVMSSYRWP
|
|
RYFENGKDVN
|
|
DWVGPPNDNG
|
|
VTKEVTINPD
|
|
TTCGNDWVCE
|
| HRWRQIRNMV
|
|
NFRNVVDGQP
|
|
FTNWYDNGSN
|
|
QVAFGRGNRG
|
|
FIVFNNDDWT
|
| FSLTLQTGLP
|
|
AGTYCDVISG
|
|
DKINGNCTGI
|
|
KIYVSDDGKA
|
|
HFSISNSAED
|
| PFIAIHAESK
|
|
L
|
Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, глікозидаз.
Задіяний у такому біологічному процесі як вуглеводний обмін.
Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, хлоридом.
Секретований назовні.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
- Gumucio D.L., Wiebauer K., Caldwell R.M., Samuelson L.C., Meisler M.H. (1988). Concerted evolution of human amylase genes. Mol. Cell. Biol. 8: 1197—1205. PMID 2452973 doi:10.1128/MCB.8.3.1197
- Bank R.A., Hettema E.H., Arwert F., Amerongen A.V., Pronk J.C. (1991). Electrophoretic characterization of posttranslational modifications of human parotid salivary alpha-amylase. Electrophoresis. 12: 74—79. PMID 1710976 doi:10.1002/elps.1150120114
- Ramasubbu N., Paloth V., Luo Y., Brayer G.D., Levine M.J. (1996). Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6-A resolution: implications for its role in the oral cavity. Acta Crystallogr. D. 52: 435—446. PMID 15299664 doi:10.1107/S0907444995014119
- Ramasubbu N., Ragunath C., Mishra P.J. (2003). Probing the role of a mobile loop in substrate binding and enzyme activity of human salivary amylase. J. Mol. Biol. 325: 1061—1076. PMID 12527308 doi:10.1016/S0022-2836(02)01326-8
- Handy D.E., Larsen S.H., Karn R.C., Hodes M.E. (1987). Identification of a human salivary amylase gene. Partial sequence of genomic DNA suggests a mode of regulation different from that of mouse, Amy1. Mol. Biol. Med. 4: 145—155. PMID 2442579
Примітки
Див. також