AGA

AGA
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1APY, 1APZ
Ідентифікатори
Символи	AGA, Aga, AW060726, AGU, ASRG, GA, aspartylglucosaminidase
Зовнішні ІД	OMIM: 613228 MGI: 104873 HomoloGene: 13 GeneCards: AGA
шифр КФ	3.5.1.26
Пов'язані генетичні захворювання
	aspartylglucosaminuria
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein self-association; • GO:0070122 peptidase activity; • гідролазна активність; • N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase activity;
Клітинна компонента	• лізосома; • ендоплазматичний ретикулум; • extracellular region; • міжклітинний простір; • azurophil granule lumen; • цитоплазма;
Біологічний процес	• protein maturation; • protein deglycosylation; • протеоліз; • дегрануляція нейтрофілів;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	175
	11593
	ENSG00000038002
	ENSMUSG00000031521
	P20933
	Q64191
	NM_000027; NM_001171988
	NM_001005847; NM_001205054
	NP_000018; NP_001165459
	NP_001005847; NP_001191983
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

AGA (англ. Aspartylglucosaminidase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 346 амінокислот, а молекулярна маса — 37 208^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MARKSNLPVL	LVPFLLCQAL	VRCSSPLPLV	VNTWPFKNAT	EAAWRALASG
GSALDAVESG	CAMCEREQCD	GSVGFGGSPD	ELGETTLDAM	IMDGTTMDVG
AVGDLRRIKN	AIGVARKVLE	HTTHTLLVGE	SATTFAQSMG	FINEDLSTTA
SQALHSDWLA	RNCQPNYWRN	VIPDPSKYCG	PYKPPGILKQ	DIPIHKETED
DRGHDTIGMV	VIHKTGHIAA	GTSTNGIKFK	IHGRVGDSPI	PGAGAYADDT
AGAAAATGNG	DILMRFLPSY	QAVEYMRRGE	DPTIACQKVI	SRIQKHFPEF
FGAVICANVT	GSYGAACNKL	STFTQFSFMV	YNSEKNQPTE	EKVDCI

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Локалізований у лізосомі.

Література

Fisher K.J., Tollersrud O.-K., Aronson N.N. Jr. (1990). Cloning and sequence analysis of a cDNA for human glycosylasparaginase. A single gene encodes the subunits of this lysosomal amidase. FEBS Lett. 269: 440—444. PMID 2401370 doi:10.1016/0014-5793(90)81211-6
Park H., Fisher K.J., Aronson N.N. Jr. (1991). Genomic structure of human lysosomal glycosylasparaginase. FEBS Lett. 288: 168—172. PMID 1840528 doi:10.1016/0014-5793(91)81027-6
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Rip J.W., Coulter-Mackie M.B., Rupar C.A., Gordon B.A. (1992). Purification and structure of human liver aspartylglucosaminidase. Biochem. J. 288: 1005—1010. PMID 1281977 doi:10.1042/bj2881005
Oinonen C., Tikkanen R., Rouvinen J., Peltonen L. (1995). Three-dimensional structure of human lysosomal aspartylglucosaminidase. Nat. Struct. Biol. 2: 1102—1108. PMID 8846222 doi:10.1038/nsb1295-1102
Ikonen E., Peltonen L. (1992). Mutations causing aspartylglucosaminuria (AGU): a lysosomal accumulation disease. Hum. Mutat. 1: 361—365. PMID 1301945 doi:10.1002/humu.1380010503