Тирозиназа

TYR
Ідентифікатори
Символи	TYR, ATN, CMM8, OCA1, OCA1A, OCAIA, SHEP3, tyrosinase, Tyrosinase
Зовнішні ІД	OMIM: 606933 MGI: 98880 HomoloGene: 30969 GeneCards: TYR
шифр КФ	1.14.18.1
Пов'язані генетичні захворювання
	макулодистрофія, меланома, вітиліго, oculocutaneous albinism type 1, temperature-sensitive oculocutaneous albinism type 1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв’язування з іоном металу; • copper ion binding; • монооксигеназна активність; • гомодимеризація білків; • oxidoreductase activity; • активність гетеродимеризації білків; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • Polyphenol oxidase; • tyrosinase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • інтегральний компонент мембрани; • гіалоплазма; • клітинне ядро; • мембрана; • перинуклеарна ділянка цитоплазми; • лізосома; • melanosome membrane; • Golgi-associated vesicle; • Меланосома; • внутрішньоклітинна мембранна органела;
Біологічний процес	• відгук до ультрафіолету; • response to cAMP; • обмін речовин; • melanin biosynthetic process from tyrosine; • response to vitamin D; • pigmentation; • thymus development; • eye pigment biosynthetic process; • проліферація; • зріння (видіннє); • melanin biosynthetic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	7299
	22173
	ENSG00000077498
	ENSMUSG00000004651
	P14679
	P11344
	NM_000372
	NM_011661; NM_001317397
	NP_000363
	NP_001304326; NP_035791
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Тирозиназа (англ. Tyrosinase) – фермент, який належить до класу оксидоредуктаз. Містить мідь, поширений в усіх доменах життя. Каталізує перші етапи біосинтезу меланіну – основного пігменту, що відповідає за пігментацію шкіри, волосся та очей. Окрім тварин, фермент широко поширений у рослинах, грибах та бактеріях, де виконує захисні функції.^[4] У людини та інших хребетних цей білок кодується однойменним геном TYR, розташованим на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 529 амінокислот, а молекулярна маса — 60 393^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLLAVLYCLL	WSFQTSAGHF	PRACVSSKNL	MEKECCPPWS	GDRSPCGQLS
GRGSCQNILL	SNAPLGPQFP	FTGVDDRESW	PSVFYNRTCQ	CSGNFMGFNC
GNCKFGFWGP	NCTERRLLVR	RNIFDLSAPE	KDKFFAYLTL	AKHTISSDYV
IPIGTYGQMK	NGSTPMFNDI	NIYDLFVWMH	YYVSMDALLG	GSEIWRDIDF
AHEAPAFLPW	HRLFLLRWEQ	EIQKLTGDEN	FTIPYWDWRD	AEKCDICTDE
YMGGQHPTNP	NLLSPASFFS	SWQIVCSRLE	EYNSHQSLCN	GTPEGPLRRN
PGNHDKSRTP	RLPSSADVEF	CLSLTQYESG	SMDKAANFSF	RNTLEGFASP
LTGIADASQS	SMHNALHIYM	NGTMSQVQGS	ANDPIFLLHH	AFVDSIFEQW
LRRHRPLQEV	YPEANAPIGH	NRESYMVPFI	PLYRNGDFFI	SSKDLGYDYS
YLQDSDPDSF	QDYIKSYLEQ	ASRIWSWLLG	AAMVGAVLTA	LLAGLVSLLC
RHKRKQLPEE	KQPLLMEKED	YHSLYQSHL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів. Локалізований у мембрані.

Література

Giebel L.B., Strunk K.M., Spritz R.A. (1991). Organization and nucleotide sequences of the human tyrosinase gene and a truncated tyrosinase-related segment. Genomics. 9: 435—445. PMID 1903356 doi:10.1016/0888-7543(91)90409-8
Kwon B.S., Haq A.K., Pomerantz S.H., Halaban R. (1987). Isolation and sequence of a cDNA clone for human tyrosinase that maps at the mouse c-albino locus. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 7473—7477. PMID 2823263 doi:10.1073/pnas.84.21.7473
Bouchard B., Fuller B.B., Vijayasaradhi S., Houghton A.N. (1989). Induction of pigmentation in mouse fibroblasts by expression of human tyrosinase cDNA. J. Exp. Med. 169: 2029—2042. PMID 2499655 doi:10.1084/jem.169.6.2029
Chintamaneni C.D., Halaban R., Kobayashi Y., Witkop C.J., Kwon B.S. (1991). A single base insertion in the putative transmembrane domain of the tyrosinase gene as a cause for tyrosinase-negative oculocutaneous albinism. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 5272—5276. PMID 1711223 doi:10.1073/pnas.88.12.5272
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Takeda A., Tomita Y., Okinaga S., Tagami H., Shibahara S. (1989). Functional analysis of the cDNA encoding human tyrosinase precursor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 162: 984—990. PMID 2504160 doi:10.1016/0006-291X(89)90770-5

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з TYR переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ Pretzler M., Rompel A. (2024). Tyrosinases: a family of copper-containing metalloenzymes. ChemTexts. 10 (12). doi:10.1007/s40828-024-00195-y.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12442 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P14679 (англ.) . Архів оригіналу за 8 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 11

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з TYR переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[Pretzler2024-4] Pretzler M., Rompel A. (2024). Tyrosinases: a family of copper-containing metalloenzymes. ChemTexts. 10 (12). doi:10.1007/s40828-024-00195-y.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12442 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-6] UniProt, P14679 (англ.) . Архів оригіналу за 8 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]