Плазміноген (англ. Plasminogen) – білок, який кодується геном PLG, розташованим у людей на довгому плечі 6-ї хромосоми.[1] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 810 амінокислот, а молекулярна маса — 90 569[2].
Послідовність амінокислот
| 10
|
|
20
|
|
30
|
|
40
|
|
50
|
| MEHKEVVLLL
|
|
LLFLKSGQGE
|
|
PLDDYVNTQG
|
|
ASLFSVTKKQ
|
|
LGAGSIEECA
|
| AKCEEDEEFT
|
|
CRAFQYHSKE
|
|
QQCVIMAENR
|
|
KSSIIIRMRD
|
|
VVLFEKKVYL
|
| SECKTGNGKN
|
|
YRGTMSKTKN
|
|
GITCQKWSST
|
|
SPHRPRFSPA
|
|
THPSEGLEEN
|
| YCRNPDNDPQ
|
|
GPWCYTTDPE
|
|
KRYDYCDILE
|
|
CEEECMHCSG
|
|
ENYDGKISKT
|
| MSGLECQAWD
|
|
SQSPHAHGYI
|
|
PSKFPNKNLK
|
|
KNYCRNPDRE
|
|
LRPWCFTTDP
|
| NKRWELCDIP
|
|
RCTTPPPSSG
|
|
PTYQCLKGTG
|
|
ENYRGNVAVT
|
|
VSGHTCQHWS
|
| AQTPHTHNRT
|
|
PENFPCKNLD
|
|
ENYCRNPDGK
|
|
RAPWCHTTNS
|
|
QVRWEYCKIP
|
| SCDSSPVSTE
|
|
QLAPTAPPEL
|
|
TPVVQDCYHG
|
|
DGQSYRGTSS
|
|
TTTTGKKCQS
|
| WSSMTPHRHQ
|
|
KTPENYPNAG
|
|
LTMNYCRNPD
|
|
ADKGPWCFTT
|
|
DPSVRWEYCN
|
| LKKCSGTEAS
|
|
VVAPPPVVLL
|
|
PDVETPSEED
|
|
CMFGNGKGYR
|
|
GKRATTVTGT
|
| PCQDWAAQEP
|
|
HRHSIFTPET
|
|
NPRAGLEKNY
|
|
CRNPDGDVGG
|
|
PWCYTTNPRK
|
| LYDYCDVPQC
|
|
AAPSFDCGKP
|
|
QVEPKKCPGR
|
|
VVGGCVAHPH
|
|
SWPWQVSLRT
|
| RFGMHFCGGT
|
|
LISPEWVLTA
|
|
AHCLEKSPRP
|
|
SSYKVILGAH
|
|
QEVNLEPHVQ
|
| EIEVSRLFLE
|
|
PTRKDIALLK
|
|
LSSPAVITDK
|
|
VIPACLPSPN
|
|
YVVADRTECF
|
| ITGWGETQGT
|
|
FGAGLLKEAQ
|
|
LPVIENKVCN
|
|
RYEFLNGRVQ
|
|
STELCAGHLA
|
| GGTDSCQGDS
|
|
GGPLVCFEKD
|
|
KYILQGVTSW
|
|
GLGCARPNKP
|
|
GVYVRVSRFV
|
| TWIEGVMRNN
|
Цей білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, серинових протеаз.
Задіяний у таких біологічних процесах як зсідання крові, гемостаз, фібриноліз, ремоделювання тканини.
Циркулює в плазмі крові як неактивний зимоген і перетворюється на активну протеазу (плазмін) кількома активаторами плазміногену: тканинний активатор плазміногену (tPA), урокіназний активатор плазміногену (uPA), калікреїн, фактор XII (фактор Хагемана).[3]
Секретований назовні.
Література
- Forsgren M., Raden B., Israelsson M., Larsson K., Heden L.-O. (1987). Molecular cloning and characterization of a full-length cDNA clone for human plasminogen. FEBS Lett. 213: 254—260. PMID 3030813 doi:10.1016/0014-5793(87)81501-6
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
- Wiman B., Wallen P. (1975). Structural relationship between 'glutamic acid' and 'lysine' forms of human plasminogen and their interaction with the NH2-terminal activation peptide as studied by affinity chromatography. Eur. J. Biochem. 50: 489—494. PMID 122932 doi:10.1111/j.1432-1033.1975.tb09887.x
- Malinowski D.P., Sadler J.E., Davie E.W. (1984). Characterization of a complementary deoxyribonucleic acid coding for human and bovine plasminogen. Biochemistry. 23: 4243—4250. PMID 6148961 doi:10.1021/bi00313a035
- Wiman B., Wallen P. (1975). Amino-acid sequence of the cyanogen-bromide fragment from human plasminogen that forms the linkage between the plasmin chains. Eur. J. Biochem. 58: 539—547. PMID 126863 doi:10.1111/j.1432-1033.1975.tb02403.x
- Wiman B. (1977). Primary structure of the B-chain of human plasmin. Eur. J. Biochem. 76: 129—137. PMID 142009 doi:10.1111/j.1432-1033.1977.tb11578.x
Примітки
Див. також
