| лізоцим
|
|---|
|
| Ідентифікатори
|
|---|
| Символи
| Glyco_hydro_22_lysIPR000974lysozymeLysozyme1,4-N-AcetylmuramidaseDelvozymeGlobulin G1Lydium-KLPMucopeptide glucohydrolaseMuramidaseN,O-DiacetylmuramidasePeptidoglycan N-acetylmuramoylhydrolasemucopeptide N-acetylmuramoylhydrolase |
|---|
| Зовнішні ІД |
OMIM: 105200 GeneCards: [1]
|
|---|
| Ортологи |
|---|
| Види |
Людина |
Миша |
|---|
| Entrez | |
|
|---|
| Ensembl |
|
|
|---|
| UniProt |
|
|
|---|
| RefSeq (мРНК) |
| |
|---|
| RefSeq (білок) |
| |
|---|
| Локус (UCSC) |
н/д
| н/д
|
|---|
| PubMed search |
н/д
| н/д |
|---|
| Вікідані |
|
Лізоцим (англ. Lysozyme), мурамідаза або N-ацетилмурамідклікангідролаза (КФ 3.2.1.17) — білок, який кодується геном LYZ, розташованим у людини на довгому плечі 12-ї хромосоми[1][2][3]. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 148 амінокислот, а молекулярна маса — 16 537[4].
Послідовність амінокислот
| 10
|
|
20
|
|
30
|
|
40
|
|
50
|
| MKALIVLGLV
|
|
LLSVTVQGKV
|
|
FERCELARTL
|
|
KRLGMDGYRG
|
|
ISLANWMCLA
|
| KWESGYNTRA
|
|
TNYNAGDRST
|
|
DYGIFQINSR
|
|
YWCNDGKTPG
|
|
AVNACHLSCS
|
| ALLQDNIADA
|
|
VACAKRVVRD
|
|
PQGIRAWVAW
|
|
RNRCQNRDVR
|
|
QYVQGCGV
|
Цей білок є ферментом, що руйнує клітинну стінку бактерій шляхом каталізу реакції гідролізу 1,4-бета-зв'язків між залишками N-ацетилмурамової кислоти і N-ацетил-D-глюкозаміном у складі гліканового ланцюжка пептидоглікану та між залишками N-ацетил-D-глюкозаміну в складі хітодекстрину. Лізоцим у великій кількості міститься в багатьох секретах тварин, таких як сльози, слина і слиз. Лізоцим також міститься у цитоплазмених гранулах поліморфоядерних нейтрофілів. У великій кількості цей фермент також присутній у білках яєць. Лізоцими C-типу близько пов'язані з альфа-лактальбуміном як за нуклеотидною послідовністю генів, так і за своєю структурою, що робить їх членами однієї родини.
Лізоцим відкрив 1921 року Александер Флемінг (першовідкривач пеніциліну). Він помістив на тверде агаризоване середовище трохи слизу із носа, а через кілька тижнів помітив, що ріст бактерій навколо слизу був пригнічений. Пізніше вчений виділив саму антибактерійну речовину — лізоцим[5].
Література
- Castanon M.J., Spevak W., Adolf G.R., Chlebowicz-Sledziewska E., Sledziewski A. (1988). Cloning of human lysozyme gene and expression in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Gene. 66: 223—234. PMID 2971592 doi:10.1016/0378-1119(88)90359-9
- Chung L.P., Keshav S., Gordon S. (1988). Cloning the human lysozyme cDNA: inverted Alu repeat in the mRNA and in situ hybridization for macrophages and Paneth cells. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 85: 6227—6231. PMID 3413092 doi:10.1073/pnas.85.17.6227
- Yoshimura K., Toibana A., Nakahama K. (1988). Human lysozyme: sequencing of a cDNA, and expression and secretion by Saccharomyces cerevisiae. Biochem. Biophys. Res. Commun. 150: 794—801. PMID 2829884 doi:10.1016/0006-291X(88)90461-5
- Peters C.W.B., Kruse U., Pollwein R., Grzeschik K.H., Sippel A.E. (1989). The human lysozyme gene. Sequence organization and chromosomal localization. Eur. J. Biochem. 182: 507—516. PMID 2546758 doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14857.x
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
- Thomsen J., Lund E.H., Kristiansen K., Brunfeldt K., Malmquist J. (1972). A Val-Val sequence found in a human monocytic leukemia lysozyme. FEBS Lett. 22: 34—36. PMID 11946554 doi:10.1016/0014-5793(72)80212-6
Примітки
Див. також