YaChudo

Амілін

Переглядів: 0. Оновлено 24.10.2026.

IAPP
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи IAPP, DAP, IAP, islet amyloid polypeptide
Зовнішні ІД OMIM: 147940 MGI: 96382 HomoloGene: 36024 GeneCards: IAPP
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000415
NM_001329201
NM_010491
RefSeq (білок)
NP_000406
NP_001316130
NP_034621
Локус (UCSC) Хр. 12: 21.35 – 21.38 Mb Хр. 6: 142.24 – 142.25 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

IAPP (англ. Islet amyloid polypeptide) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 89 амінокислот, а молекулярна маса — 9 806[4].

Послідовність амінокислот
10 20 30 40 50
MGILKLQVFL IVLSVALNHL KATPIESHQV EKRKCNTATC ATQRLANFLV
HSSNNFGAIL SSTNVGSNTY GKRNAVEVLK REPLNYLPL

Кодований геном білок за функцією належить до гормонів. Секретований назовні.

Функції

Амілін відіграє важливу роль у регуляції метаболізму та енергетичного балансу організму.

Амілін секретується β-клітинами підшлункової залози разом з інсуліном у відповідь на прийом їжі [5] [6].

Він пригнічує постпрандіальну секрецію глюкагону з α-клітин підшлункової залози, що допомагає знизити рівень глюкози в крові після їжі [5] [7].

Сповільнює спорожнення шлунка, що уповільнює всмоктування поживних речовин, включаючи глюкозу [8] [7].

Пригнічує секрецію шлункової кислоти [8].

Діє як сигнал насичення, зменшуючи споживання їжі та розмір порцій [8] [9].

Впливає на центральну нервову систему, зокрема на стовбур мозку та гіпоталамус, щоб викликати відчуття ситості [7].

Сприяє зниженню маси тіла через вплив на апетит та метаболізм [9] [10].

Взаємодіє з іншими гормонами, такими як холецистокінін, лептин та естрадіол, для регуляції енергетичного обміну [10].

Може впливати на серцево-судинну систему та метаболізм кісткової тканини [10].

Бере участь у регуляції росту нирок та водно-сольового гомеостазу [5].

Таким чином, амілін є важливим нейроендокринним гормоном, що відіграє ключову роль у регуляції глюкози, апетиту та енергетичного балансу організму.

Використання у медицині

Амілін та його аналоги мають значний потенціал для використання в медицині, особливо в лікуванні діабету та ожиріння.

  • Кагрілінтид є експериментальним лікарським засобом — аналогом аміліну тривалої дії. Тривають його дослідження для лікування ожиріння та діабету 2 типу в якості монотерапії, так і в комбінації із семаглутидом (препарат CagriSema).
  • Праміліндид, аналог аміліну, використовується як антигіперглікемічний засіб у пацієнтів з діабетом 1 та 2 типу, які отримують інсулін під час прийому їжі [11].
  • Амілін допомагає контролювати рівень глюкози після їжі, пригнічуючи секрецію глюкагону та сповільнюючи спорожнення шлунка [12].
  • Монотерапія праміліндидом викликала значне, стійке та дозозалежне зниження ваги у пацієнтів з ожирінням [11].
  • Комбінована терапія аміліном та лептином показала двозначне зниження ваги у пацієнтів з надмірною вагою та ожирінням [11].
  • Дослідження на мишачих моделях хвороби Альцгеймера показали, що лікування аміліном зменшує нейрозапалення та покращує аномальні патерни експресії генів у корі головного мозку [13].
  • Амілін проявляє інгібуючий вплив на активність остеокластів, що може мати потенційне застосування в лікуванні захворювань кісткової тканини [14].

Хоча амілін демонструє багатообіцяючі результати в різних сферах медицини, необхідні подальші дослідження для повного розуміння його терапевтичного потенціалу та довгострокових ефектів [15].

Література

Примітки

  1. ↑ Human PubMed Reference:.
  2. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  3. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5329 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
  4. ↑ UniProt, P10997 (англ.) . Архів оригіналу за 14 вересня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.
  5. ↑ а б в Zhang, Xiao-Xi; Pan, Yan-Hong; Huang, Yan-Mei; Zhao, Hai-Lu (10 травня 2016). Neuroendocrine hormone amylin in diabetes. World Journal of Diabetes (англ.). Т. 7, № 9. с. 189—197. doi:10.4239/wjd.v7.i9.189. Процитовано 6 березня 2025.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  6. ↑ Lutz, Thomas A. (2010–06). The role of amylin in the control of energy homeostasis. American Journal of Physiology-Regulatory, Integrative and Comparative Physiology. Т. 298, № 6. с. R1475—R1484. doi:10.1152/ajpregu.00703.2009. ISSN 0363-6119. Процитовано 6 березня 2025.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з неправильним форматом в діапазонах дат (посилання)
  7. ↑ а б в Wayback Machine (PDF). www.scientific-exchange.com. Процитовано 6 березня 2025.
  8. ↑ а б в Lutz, Thomas A.; Meyer, Urs (16 червня 2015). Amylin at the interface between metabolic and neurodegenerative disorders. Frontiers in Neuroscience (English) . Т. 9. doi:10.3389/fnins.2015.00216. ISSN 1662-453X. Процитовано 6 березня 2025.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  9. ↑ а б Kiriyama, Yoshimitsu; Nochi, Hiromi (6 серпня 2018). Role and Cytotoxicity of Amylin and Protection of Pancreatic Islet β-Cells from Amylin Cytotoxicity. Cells (англ.). Т. 7, № 8. doi:10.3390/cell. Процитовано 6 березня 2025.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  10. ↑ а б в Hay, Debbie L.; Chen, Steve; Lutz, Thomas A.; Parkes, David G.; Roth, Jonathan D. (2015–07). Amylin: Pharmacology, Physiology, and Clinical Potential. Pharmacological Reviews. Т. 67, № 3. с. 564—600. doi:10.1124/pr.115.010629. ISSN 1521-0081. PMID 26071095. Процитовано 6 березня 2025.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з неправильним форматом в діапазонах дат (посилання)
  11. ↑ а б в Roth, Jonathan D.; Maier, Holly; Chen, Steve; Roland, Barbara L. (2009–03). Implications of amylin receptor agonism: integrated neurohormonal mechanisms and therapeutic applications. Archives of Neurology. Т. 66, № 3. с. 306—310. doi:10.1001/archneurol.2008.581. ISSN 1538-3687. PMID 19273748. Процитовано 6 березня 2025.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з неправильним форматом в діапазонах дат (посилання)
  12. ↑ Ling, Wei; Huang, Yan-Mei; Qiao, Yong-Chao; Zhang, Xiao-Xi; Zhao, Hai-Lu (2019). Human Amylin: From Pathology to Physiology and Pharmacology. Current Protein & Peptide Science. Т. 20, № 9. с. 944—957. doi:10.2174/1389203720666190328111833. ISSN 1875-5550. PMID 30919775. Процитовано 6 березня 2025.
  13. ↑ Wang, Erming; Zhu, Haihao; Wang, Xiaofan; Gower, Adam C.; Wallack, Max; Blusztajn, Jan Krzysztof; Kowall, Neil; Qiu, Wei Qiao (2017). Amylin Treatment Reduces Neuroinflammation and Ameliorates Abnormal Patterns of Gene Expression in the Cerebral Cortex of an Alzheimer's Disease Mouse Model. Journal of Alzheimer's disease: JAD. Т. 56, № 1. с. 47—61. doi:10.3233/JAD-160677. ISSN 1875-8908. PMC 5331853. PMID 27911303. Процитовано 6 березня 2025.
  14. ↑ а б в Edwards, B. J.; Morley, J. E. (1992). Amylin. Life Sciences. Т. 51, № 25. с. 1899—1912. doi:10.1016/0024-3205(92)90106-y. ISSN 0024-3205. PMID 1453875. Процитовано 6 березня 2025.
  15. ↑ Mathiesen, David S.; Bagger, Jonatan I.; Knop, Filip K. (1 квітня 2022). Long-acting amylin analogues for the management of obesity. Current Opinion in Endocrinology, Diabetes, and Obesity. Т. 29, № 2. с. 183—190. doi:10.1097/MED.0000000000000716. ISSN 1752-2978. PMID 35066542. Процитовано 6 березня 2025.

Див. також

Джерело: стаття у Вікіпедії та історія редагувань (автори).