Лактатдегідрогеназа
| Лактатдегідрогеназа A (M субодиниця) | |
|---|---|
 Людська лактатдегідрогеназа М4 (ізоформа виділена із склетених м'язів) | |
| Ідентифікатори | |
| Символ | LDHA |
| Інші символи | LDHM, ЛДГА |
| Entrez | 3939 |
| OMIM | 150000 |
| RefSeq | NM_005566 |
| UniProt | P00338 |
| Інша інформація | |
| Шифр КФ | 1.1.1.27 |
| Локус | Хр. 11 p15.4 |
| Лактатдегідрогеназа B (H субодиниця) | |
|---|---|
| |
| Ідентифікатори | |
| Символ | LDHB |
| Інші символи | ЛДГ D |
| Entrez | 3945 |
| HUGO | 6541 |
| OMIM | 150100 |
| RefSeq | NM_002300 |
| UniProt | P07195 |
| Інша інформація | |
| Шифр КФ | 1.1.1.27 |
| Локус | Хр. 12 p12.2-12.1 |
| Лактатдегідрогеназа C | |
|---|---|
| |
| Ідентифікатори | |
| Символ | LDHC |
| Інші символи | ЛДГ C |
| Entrez | 3948 |
| HUGO | 6544 |
| OMIM | 150150 |
| RefSeq | NM_002301 |
| UniProt | P07864 |
| Інша інформація | |
| Шифр КФ | 1.1.1.27 |
| Локус | Хр. 11 p15.5-15.3 |
Лактатдегідрогеназа (ЛДГ або L-лактат:NAD-оксидоредуктаза (LDH) 1.1.1.27) — фермент, який бере участь в реакціях гліколізу. Молекулярна маса становить 144 кДа. Лактатдегідрогеназа каталізує перетворення пірувату у лактат, при цьому утворюється НАД. Представлений п'ятьма ізоформами.
Вперше лактатдегідрогеназа була виділена із м'язів Меєргофом в 1909 році, а в 1940 році Штрауб отримав її в кристалічному вигляді.
Лактатдегідрогеназа стійка до впливу певних хімічних факторів, наприклад до дії реактивів, що окиснюють або блокують сульфгідрильні групи, наприклад, до йодоацетату і йодобензоату. Активність лактатдегідрогенази знижується при підвищенні концентрації пірувату вище 10-4 М. Значне інгібування, оборотне при додаванні цистеїну, відбувається при інкубуванні із парахлорртутьбензоатом.
Структура
Активною формою лактатдегідрогенази (молекулярна маса 144 кДа) є тетрамер з 4 субодиниць. Кожна субодиниця утворена пептидним ланцюгом із 334 амінокислот (36 кДа). У тетрамері субодиниці займають еквівалентні положення; кожен мономер містить активний центр.
В організмі ссавців є два різні типи субодиниць ЛДГ (H і M), вони дещо відрізняються за амінокислотною послідовністю і каталітичними властивостями, і можуть утворювати тетрамери у будь-якому співвідношенні. У міокарді містяться переважно тетрамери, що складаються із 4-ох Н-субодиниць (від англ. Heart), у печінці та скелетних м'язах переважає М4 ЛДГ.
Піридиннуклеотидні коферменти
Всі дегідрогенази потребують коферменту для перенесення відновлювальних еквівалентів. Найпоширенішими є коферменти динуклеотидного типу, в якому два нуклеозид-5'-монофосфати з'єднані фосфоангідридним зв'язком. ЛДГ і багато інших дегідрогеназ як кофермент використовують нікотинамідаденіндинуклеотид, скорочено НАД + (англ. NAD+).
В окисно-відновних реакціях за участі НАД окиснюється або відновлюється тільки нікотинамідне кільце. Під час окиснення лактату дегідрогеназа відщеплює від нього два атоми водню, тобто два електрони і два протони. Однак на НАД+ переноситься тільки гідрид-іон (H-, два електрони і один протон). Акцептором гідрид-іона є атом вуглецю в пара-положенні до атома азоту нікотинамідного кільця НАД+. У цьому місці утворюється аліфатична СН2-група, перебудовуються подвійні зв'язки кільця і зникає позитивний заряд. Другий протон вивільняється в середовище і (через це відновлену форму коферменту правильніше записувати НАДН + H+). При окисненні або відновленні нікотинамідного кільця змінюються також спектральні характеристики коферменту. Тому за реакцією можна легко стежити спектрофотометричним методом.
Ізоформи ЛДГ
Ізоформи ЛДГ:
H — heart; M — muscle
Література
- Клєвакіна О. Ю., Анікін І. О. (2020). ВАРІАБЕЛЬНІСТЬ ЛАКТАТДЕГІДРОГЕНАЗИ СИРОВАТКИ У ДОНОШЕНИХ НОВОНАРОДЖЕНИХ ІЗ ПОМІРНОЮ ТА ВАЖКОЮ ГІПОКСИЧНО-ІШЕМІЧНОЮ ЕНЦЕФАЛОПАТІЄЮ. PAIN, ANAESTHESIA & INTENSIVE CARE, (1(90), 28–32. https://doi.org/10.25284/2519-2078.1(90).2020.193906
- Millar DB, Frattali V, Willick GE (Червень 1969). The quaternary structure of lactate dehydrogenase. I. The subunit molecular weight and the reversible association at acid pH. Biochemistry. 8 (6): 2416—21. doi:10.1021/bi00834a025. PMID 5816379.
- Dym O, Pratt EA, Ho C, Eisenberg D (Серпень 2000). The crystal structure of D-lactate dehydrogenase, a peripheral membrane respiratory enzyme. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (17): 9413—8. Bibcode:2000PNAS...97.9413D. doi:10.1073/pnas.97.17.9413. PMC 16878. PMID 10944213.
- Holmes RS, Goldberg E (Жовтень 2009). Computational analyses of mammalian lactate dehydrogenases: human, mouse, opossum and platypus LDHs. Computational Biology and Chemistry. 33 (5): 379—85. doi:10.1016/j.compbiolchem.2009.07.006. PMC 2777655. PMID 19679512.
|
Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Джерело: стаття у Вікіпедії та історія редагувань (автори).