Едмонд Фішер

Едмонд Фішер
англ. Edmond H. Fischer
Народився	6 квітня 1920 Шанхай, Китай
Помер	27 серпня 2021 (101 рік) Сіетл, штат Вашингтон, США[1][2][…]
Країна	Швейцарія  США  Італія[4][5]
Діяльність	біохімік, викладач університету, хімік
Alma mater	Женевський університет
Галузь	біохімія
Заклад	Вашингтонський університет
Науковий керівник	Kurt Heinrich Meyerd
Членство	Лондонське королівське товариство[6] Національна академія наук США[7] Американська академія мистецтв і наук[8] Європейська організація молекулярної біології[9] Istituto Veneto di Scienze, Lettere ed Artid[10]
Нагороди	Нобелівська премія з фізіології або медицини (1992)
Едмонд Фішер у Вікісховищі

Едмонд Генрі Фішер (англ. Edmond H. Fischer); 6 квітня 1920, Шанхай, Китай — 27 серпня 2021) — швейцарський американський біохімік, лауреат Нобелівської премії з фізіології і медицини 1992 року "За відкриття, що стосуються оборотного білкового фосфорилювання як механізму біологічної регуляції ". Почесний професор Університету Вашингтона (Сієтл).

Едмонд Фішер народився в Шанхаї (Китай) 6 квітня 1920 року. Його дід по батьковій лінії переїхав з Франції, де народився і жив, спочатку в Індокитаї, а потім у Китаї. У Китаї ж він заснував газету французькою мовою «Китайський кур'єр» (Courrier de Chine) і французьку муніципальну школу, в яку і ходив в дитинстві Фішер. У сім років його відправили у школу в Швейцарію. Фішер закінчив Женевський університет (Женева) і отримав там же докторський ступінь. Його основна робота присвячена дослідженню та характеристиці ферменту амілази. На початку 1950-х років Фішер переїхав в Університет Вашингтона у Сієтлі, де зараз він — почесний професор.

Едмонд Фішер і Едвін Кребс почали співпрацю через шість місяців після переїзду Фішера до Університету Вашингтона. Вони вивчали фермент глікогенфосфорилазу і виявили, що серія реакцій, що викликаються гормонами і кальцієм, призводить до активації-інактивації цього ферменту. Активація-інактивація ферменту викликалася його оборотним фосфорилюванням. Процес, який відкрили Фішер і Кребс, каталізується двома ферментами: протеїнкіназами та фасфатазами. Протеїнкінази (найпоширеніша з них — тирозинкіназа) переносить фосфатну групу з АТФ на гідроксильну групу ферменту. При цьому конформація ферменту змінюється і він стає каталітично активним. Потім білкова фосфатаза відщеплює фосфатну групу і фермент повертається в початкову неактивну форму. Виявилося, що таке циклічне регулювання ферментативної активності та відповідних метаболічних процесів надзвичайно широко поширене в природі.

У 1992 році за відкриття оборотного білкового фосфорилювання Фішер і Кребс отримали Нобелівську премію з фізіології або медицини.

• Біографія на сайті Вашингтонського університету [Архівовано 14 травня 2011 у Wayback Machine.]
• Автобіографія на Нобелівському сайті [Архівовано 6 липня 2008 у Wayback Machine.]
• Freeview video 'An Interview with Edmond Fischer' by the Vega Science Trust [Архівовано 15 квітня 2012 у Wayback Machine.]

1. ↑ https://web.archive.org/web/20211008181523/https://www.lindau-nobel.org/news-nobel-laureate-edmond-h-fischer/
2. ↑ Edmond H. Fischer, Nobelist in Key Discovery About Cells, Dies at 101 / J. Kahn — Manhattan: New York Times Company, A. G. Sulzberger, 2021. — ISSN 0362-4331
3. ↑ Fischer E. S., Scott J. D. Edmond H. Fischer (1920 – 2021) — 2022.
4. ↑ Cohen P. Edmond Fischer (1920 – 2021) – A Personal Tribute — 2021.
5. ↑ Cohen P. Edmond Fischer (1920–2021) // Nature / M. Skipper — NPG, Springer Science+Business Media, 2021. — Iss. 7876. — P. 328. — ISSN 1476-4687; 0028-0836 — doi:10.1038/D41586-021-02485-8
6. ↑ Edmond Fischer
7. ↑ Edmond H. Fischer – NAS
8. ↑ Edmond Henri Fischer | American Academy of Arts and Sciences
9. ↑ Edmond H. Fischer | EMBO communities
10. ↑ FISCHER EDMOND H.