YaChudo

Цитохроми

Переглядів: 0. Оновлено 23.10.2026.

Цитохром c з гемом c.

Цитохроми — маленькі залізовмісні мембранні гемопротеїни (тобто білки, що містять ковалентно зв'язаний гем) мітохондрій[1], що залучені в процес електронного транспорту через мембрани.

Це невеликі глобулярні білки, у першому наближенні їхня структура може бути представлена у вигляді кулі або витягнутого еліпсоїда. Гем у складі цих білків розташований у внутрішній кишені, утвореній амінокислотними залишками. Цитохроми присутні у всіх клітинах організмах, вони містяться на мембранах мітохондрій, хлоропластів, тилакоїдних мембранах і цитоплазматичних мембранах бактерій та деяких інших мікроорганізмів. Відомо близько 30 видів цитохромів, що розрізняються структурами бічних ланцюгів поліпептидів. Залежно від типу гему їх групують у 8 класів. Залежно від спектрів поглинання, цитохроми поділяють на групи а, b, c.[2]

Функції

За рахунок оберненої зміни валентності гемінового заліза цитохроми виконують функцію транспорту електронів у ланцюгах біологічного окислення в аеробних клітинах:

Цитохром (Fe3+) + e– —> Цитохром (Fe2+)[1].

Різноманітність

Цитохром C.

Залежно від особливостей спектрів поглинання, розрізняють три класи цитохромів (a, b, c). У мітохондріях еукаріотів наявні п’ять різновидів цитохромів — b, c, c1 , a, a3 ; а в ендоплазматичному ретикулумі гепатоцитів містяться цитохроми Р-450 та b5 , що беруть участь у реакціях окислювального гідроксилювання.[1]

Див.також

Примітки

  1. ↑ а б в Губський Ю.І. Біологічна хімія: Підручник.– Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000, с. 127.
  2. ↑ Reedy, C. J. & Gibney, B. R. (Лютий 2004). Heme protein assemblies. Chem Rev. 104 (2): 617—49. doi:10.1021/cr0206115. PMID 14871137.

Джерела

Посилання

Джерело: стаття у Вікіпедії та історія редагувань (автори).