YaChudo

Фруктокіназа

Переглядів: 0. Оновлено 06.11.2026.

Fructokinase
Ідентифікатори
Код КФ2.7.1.4
Номер CAS9030-51-7
Бази ферментів
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
MetaCycmetabolic pathway
KEGGKEGG entry
PRIAMprofile
PDB structuresRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Пошук
PMCстатті
PubMedстатті
NCBINCBI proteins
CAS9030-51-7

Фруктокіназа, також відома як D -фруктокіназа або D- фруктозо (D-маннозо)кіназа,[1] — це фермент (КФ 2.7.1.4) печінки, кишечника та кори нирок. Фруктокіназа належить до родини ферментів, які називаються трансферазами, що означає, що цей фермент переносить функціональні групи. Її також вважають фосфотрансферазою (або, часто, кіназою), оскільки вона специфічно переносить фосфатну групу.[1] Фруктокіназа специфічно каталізує перенесення фосфатної групи з АТФ (субстрату) на фруктозу як початковий крок у її утилізації.[1] Основна роль фруктокінази полягає в обміні вуглеводів, точніше, в метаболізмі сахарози та фруктози. Рівняння реакції таке:

АТФ + D-фруктоза → АДФ + D-фруктозо-1-фосфат.

Роль у рослинах та бактеріях

Фруктокіназу було охарактеризовано з різних організмів, таких як горох (Pisum sativum), авокадо (Persera americana) та кукурудза (Zea mays) та багатьох інших.[2]

Зокрема, фруктокіназа може також регулювати синтез крохмалю разом із сахарозосинтазою.[2] Існують також два дивергентні гени фруктокінази, які диференційно експресуються та мають різні ферментативні властивості, такі як ті, що виявлені в помідорах. У помідорах мРНК фруктокінази 1 (Frk 1) експресується на постійному рівні під час розвитку плодів. Однак мРНК фруктокінази 2 (Frk 2) має високий рівень експресії в молодих плодах помідорів, але потім знижується на пізніших стадіях розвитку плодів. Frk 2 має вищу спорідненість до фруктози, ніж Frk 1, але активність Frk 2 пригнічується високим рівнем фруктози, тоді як активність Frk 1 — ні.[2]

У Sinorhizobium meliloti, поширеній ґрунтовій бактерії, фруктокіназа також використовується в метаболізмі манітолу та сорбітолу.[3]

Роль у тварин і людей

У печінці людини очищена фруктокіназа, у поєднанні з альдолазою, була виявлена як учасник альтернативного механізму утворення оксалату з ксиліту. У поєднаній послідовності фруктокіназа та альдолаза утворюють глікольальдегід, попередник оксалату, з D- ксилулози через D-ксилулозо-1-фосфат.[4]

У клітинах печінки щурів ГТФ також є субстратом фруктокінази. Він може використовуватися фруктокіназою зі значною швидкістю. У цих ізольованих гепатоцитах, in vivo, коли концентрація АТФ падає приблизно до 1 мілімоля за короткий проміжок часу, за цих специфічних умов ГТФ стає важливим субстратом.[5] На відміну від фосфофруктокінази, фруктокіназа не інгібується АТФ.[6]

Хвороби

Фруктозурія або печінковий дефіцит фруктокінази — це рідкісне, але доброякісне спадкове метаболічне захворювання.[7] Цей стан спричинений дефіцитом фруктокінази в печінці. У хворих зазвичай спостерігається висока концентрація фруктози в крові після вживання фруктози, сахарози або сорбітолу.[8] Головним чином захворювання характеризується виявленням аномального виділення фруктози з сечею за допомогою аналізу сечі. Фруктокіназа необхідна для синтезу з фруктози глікогену, форми запасеної енергії організму. Наявність фруктози в крові та сечі може призвести до хибного діагнозу цукрового діабету. Біохімічні аномалії, які можуть призвести до остаточного діагнозу фруктозурії, — це дефіцит печінкової фруктокінази, левулозурія та дефіцит кетогексокінази.

Див. також

Примітки

  1. ↑ а б в DBGET ENZYME: 2.7.1.4 [Архівовано 27 вересня 2007 у Wayback Machine.]. Retrieved 2007-05-06
  2. ↑ а б в Odanaka S, Bennett AB, Kanayama Y (Липень 2002). Distinct physiological roles of fructokinase isozymes revealed by gene-specific suppression of Frk1 and Frk2 expression in tomato. Plant Physiol. 129 (3): 1119—26. doi:10.1104/pp.000703. PMC 166506. PMID 12114566.
  3. ↑ Gardiol A, Arias A, Cerveñansky C, Gaggero C, Martínez-Drets G (Жовтень 1980). Biochemical characterization of a fructokinase mutant of Rhizobium meliloti. J. Bacteriol. 144 (1): 12—6. doi:10.1128/jb.144.1.12-16.1980. PMC 294576. PMID 6252186.
  4. ↑ James HM, Bais R, Edwards JB, Rofe AM, Conyers AJ (Лютий 1982). Models for the metabolic production of oxalate from xylitol in humans: a role for fructokinase and aldolase. The Australian Journal of Experimental Biology and Medical Science. 60 (Pt 1): 117—22. doi:10.1038/icb.1982.11. PMID 6284103.
  5. ↑ Phillips MI, Davies DR (15 червня 1985). The mechanism of guanosine triphosphate depletion in the liver after a fructose load. The role of fructokinase. Biochem. J. 228 (3): 667—71. doi:10.1042/bj2280667. PMC 1145036. PMID 2992452.
  6. ↑ Samuel, Varman T (Лютий 2011). Fructose induced lipogenesis: from sugar to fat to insulin resistance. Trends in Endocrinology and Metabolism. 22 (2): 60—5. doi:10.1016/j.tem.2010.10.003. PMID 21067942.
  7. ↑ WebMD Children's Health — Fructosuria [Архівовано 9 травня 2007 у Wayback Machine.]. Retrieved 2007-05-06
  8. ↑ Asipu A, Hayward BE, O'Reilly J, Bonthron DT (Вересень 2003). Properties of normal and mutant recombinant human ketohexokinases and implications for the pathogenesis of essential fructosuria. Diabetes. 52 (9): 2426—32. doi:10.2337/diabetes.52.9.2426. PMID 12941785.

Джерело: стаття у Вікіпедії та історія редагувань (автори).