Триптаза
 Альфа-1 тетрамер триптази людини | |
| Ідентифікатори | |
|---|---|
| Код КФ | 3.4.21.59 |
| Номер CAS | 97501-93-4 |
| Бази ферментів | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Пошук | |
| PMC | статті |
| PubMed | статті |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 97501-93-4 |
Триптаза (КФ 3.4.21.59) — найбільш поширена серинова протеїназа, що походить із секреторних гранул і міститься в тучних клітинах. Вона використовується як маркер активації тучних клітин.[1][2][3][4][5]
Номенклатура
Триптаза також відома як триптаза тучних клітин, протеаза тучних клітин II, триптаза шкіри, триптаза легень, триптаза гіпофіза, нейтральна протеаза тучних клітин, серинова протеаза тучних клітин II, протеаза тучних клітин II, серинова протеаза триптаза тучних клітин, протеаза тучних клітин щурів II та триптаза M.
Клінічне значення
Рівень триптази в сироватці крові зазвичай становить менше 11,5 нг/мл.[6] Підвищені рівні триптази в сироватці крові спостерігаються як при анафілактичних, так і при анафілактоїдних реакціях, але негативний тест не виключає анафілаксії. Триптаза рідше підвищується при алергічних реакціях на їжу, на відміну від інших причин анафілаксії. Рівень триптази в сироватці крові також підвищений і використовується як один із показників, що свідчать про наявність еозинофільних лейкемій через генетичні мутації, що призводять до утворення генів злиття FIP1L1-PDGFRA, або про наявність системного мастоцитозу.[7][8]
Клітини Клара (англ. club cells) містять триптазу, яка, як вважається, відповідає за розщеплення поверхневого білка гемаглютиніну вірусу грипу А, тим самим активуючи його та спричиняючи симптоми грипу.[9]
Фізіологічна роль
Триптаза бере участь в алергічних реакціях і підозрюється в тому, що діє як мітоген для фібробластних ліній. Триптаза може використовувати морфіновий (morpheein) механізм алостеричної регуляції.[10]
Триптаза тучних клітин-6 бере участь в інфекції Trichinella spiralis у мишей через зв'язок адаптивного та вродженого імунітету.
Гени
Гени людини, які кодують білки з триптазною активністю:
| Гени людини | Ензими |
|---|---|
| TPSAB1 | Триптаза альфа-1 |
| TPSAB1 | Триптаза бета-1 |
| TPSB2 | Триптаза бета-2 |
| TPSD1 | Триптаза дельта |
| TPSG1 | Триптаза гамма |
| PRSS22 | Триптаза епсілон |
Мишачі гени, які кодують білки з триптазною активністю:
Примітки
- ↑ Tanaka T, McRae BJ, Cho K, Cook R, Fraki JE, Johnson DA, Powers JC (листопад 1983). Mammalian tissue trypsin-like enzymes. Comparative reactivities of human skin tryptase, human lung tryptase, and bovine trypsin with peptide 4-nitroanilide and thioester substrates (PDF). The Journal of Biological Chemistry. 258 (22): 13552—7. doi:10.1016/S0021-9258(17)43949-4. PMID 6358206.
- ↑ Vanderslice P, Ballinger SM, Tam EK, Goldstein SM, Craik CS, Caughey GH (травень 1990). Human mast cell tryptase: multiple cDNAs and genes reveal a multigene serine protease family. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 87 (10): 3811—5. doi:10.1073/pnas.87.10.3811. PMC 53993. PMID 2187193.
- ↑ Kido H, Fukusen N, Katunuma N (червень 1985). Chymotrypsin- and trypsin-type serine proteases in rat mast cells: properties and functions. Archives of Biochemistry and Biophysics. 239 (2): 436—43. doi:10.1016/0003-9861(85)90709-X. PMID 3890754.
- ↑ Cromlish JA, Seidah NG, Marcinkiewicz M, Hamelin J, Johnson DA, Chrétien M (Січень 1987). Human pituitary tryptase: molecular forms, NH2-terminal sequence, immunocytochemical localization, and specificity with prohormone and fluorogenic substrates. The Journal of Biological Chemistry. 262 (3): 1363—73. doi:10.1016/S0021-9258(19)75795-0. PMID 3543004.
- ↑ Harvima IT, Schechter NM, Harvima RJ, Fräki JE (листопад 1988). Human skin tryptase: purification, partial characterization and comparison with human lung tryptase. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology. 957 (1): 71—80. doi:10.1016/0167-4838(88)90158-6. PMID 3140898.
- ↑ Mayo Clinic > Test ID: FFTRS91815, Tryptase. Retrieved жовтень, 2012[недоступне посилання з квітень 2014]
- ↑ Vega F, Medeiros LJ, Bueso-Ramos CE, Arboleda P, Miranda RN (вересень 2015). Hematolymphoid neoplasms associated with rearrangements of PDGFRA, PDGFRB, and FGFR1. American Journal of Clinical Pathology. 144 (3): 377—92. doi:10.1309/AJCPMORR5Z2IKCEM. PMID 26276769. S2CID 10435391.
- ↑ Valent P, Akin C, Hartmann K, Nilsson G, Reiter A, Hermine O, Sotlar K, Sperr WR, Escribano L, George TI, Kluin-Nelemans HC, Ustun C, Triggiani M, Brockow K, Gotlib J, Orfao A, Schwartz LB, Broesby-Olsen S, Bindslev-Jensen C, Kovanen PT, Galli SJ, Austen KF, Arber DA, Horny HP, Arock M, Metcalfe DD (березень 2017). Advances in the Classification and Treatment of Mastocytosis: Current Status and Outlook toward the Future. Cancer Research. 77 (6): 1261—1270. doi:10.1158/0008-5472.CAN-16-2234. PMC 5354959. PMID 28254862.
- ↑ Taubenberger JK (серпень 1998). Influenza virus hemagglutinin cleavage into HA1, HA2: no laughing matter. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 95 (17): 9713—5. doi:10.1073/pnas.95.17.9713. PMC 33880. PMID 9707539.
- ↑ Selwood T, Jaffe EK (березень 2012). Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function. Archives of Biochemistry and Biophysics. 519 (2): 131—43. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754.
- ↑ Tpsb2 tryptase beta 2 [Mus musculus (house mouse)] - Gene - NCBI. www.ncbi.nlm.nih.gov. Процитовано 5 липня 2024.
- ↑ Tpsab1 tryptase alpha/beta 1 [Mus musculus (house mouse)] - Gene - NCBI. www.ncbi.nlm.nih.gov. Процитовано 5 липня 2024.
|
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Джерело: стаття у Вікіпедії та історія редагувань (автори).